Proteiinit ovat yksi tärkeimmistä orgaanisista elementeistä jokaisessa kehon solussa. Ne suorittavat monia toimintoja: tukevat, signaloivat, entsymaattiset, kuljettavat, rakenteelliset, reseptorit jne. Proteiinien primaarisista, sekundaarisista, tertiaarisista ja kvaternaarisista rakenteista on tullut tärkeitä evolutionaarisia mukautuksia. Mistä nämä molekyylit on tehty? Miksi proteiinien oikea konformaatio kehon soluissa on niin tärkeää?
Proteiinien rakennekomponentit
Kaiken polypeptidiketjun monomeerit ovat aminohappoja (AA). Nämä alhaisen molekyylipainon orgaaniset yhdisteet ovat melko yleisiä luonnossa ja voivat esiintyä itsenäisinä molekyyleinä, jotka suorittavat omat tehtävänsä. Niitä ovat aineiden kuljetus, entsyymien vastaanotto, esto tai aktivointi.
Biogeenisiä aminohappoja on yhteensä noin 200, mutta vain 20 niistä voi olla proteiinimonomeerejä. Ne liukenevat helposti veteen, niillä on kiteinen rakenne ja monet maistuvat make alta.
C kemikaaliAA:n näkökulmasta nämä ovat molekyylejä, jotka sisältävät välttämättä kaksi funktionaalista ryhmää: -COOH ja -NH2. Näiden ryhmien avulla aminohapot muodostavat ketjuja, jotka liittyvät toisiinsa peptidisidoksella.
Jokaisella 20 proteiinia aiheuttavasta aminohaposta on oma radikaalinsa, riippuen siitä, minkä kemialliset ominaisuudet vaihtelevat. Tällaisten radikaalien koostumuksen mukaan kaikki AA:t luokitellaan useisiin ryhmiin.
- Epäpolaarinen: isoleusiini, glysiini, leusiini, valiini, proliini, alaniini.
- Paari ja varaukseton: treoniini, metioniini, kysteiini, seriini, glutamiini, asparagiini.
- Aromaattinen: tyrosiini, fenyylialaniini, tryptofaani.
- Napaa ja negatiivisesti varautunut: glutamaatti, aspartaatti.
- Paari ja positiivisesti varautunut: arginiini, histidiini, lysiini.
Proteiinirakenteen mikä tahansa taso (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen, kvaternäärinen) perustuu AA:sta koostuvaan polypeptidiketjuun. Ainoa ero on siinä, kuinka tämä sekvenssi taittuu avaruudessa ja minkä kemiallisten sidosten avulla tämä konformaatio säilyy.
Proteiinin primäärirakenne
Kaikki proteiinit muodostuvat ribosomeihin – ei-kalvollisiin soluorganelleihin, jotka osallistuvat polypeptidiketjun synteesiin. Täällä aminohapot yhdistetään toisiinsa vahvalla peptidisidoksella muodostaen primäärirakenteen. Tämä primaarinen proteiinirakenne on kuitenkin hyvin erilainen kuin kvaternäärinen, joten molekyylin lisäkypsyminen on välttämätöntä.
Proteiinit kutenelastiini, histonit, glutationi, joilla on jo niin yksinkertainen rakenne, pystyvät suorittamaan tehtävänsä kehossa. Suurimmalle osalle proteiineista seuraava vaihe on monimutkaisemman sekundaarisen konformaation muodostuminen.
Toissijainen proteiinirakenne
Peptidisidosten muodostuminen on ensimmäinen askel useimpien proteiinien kypsymisessä. Jotta ne voisivat suorittaa tehtävänsä, niiden paikallisessa rakenteessa on tehtävä joitain muutoksia. Tämä saavutetaan vetysidosten avulla - hauraita, mutta samalla lukuisia yhteyksiä aminohappomolekyylien emäksisten ja happokeskusten välillä.
Näin muodostuu proteiinin sekundaarirakenne, joka eroaa kvaternaarisesta kokoonpanon yksinkertaisuudesta ja paikallisesta konformaatiostaan. Jälkimmäinen tarkoittaa, että koko ketjua ei muuteta. Vetysidoksia voi muodostua useaan kohtaan eri etäisyydellä toisistaan, ja niiden muoto riippuu myös aminohappotyypistä ja kokoamistavasta.
Lysotsyymi ja pepsiini edustavat proteiineja, joilla on toissijainen rakenne. Pepsiini osallistuu ruoansulatukseen, ja lysotsyymi suorittaa kehossa suojaavaa toimintaa tuhoten bakteerien soluseiniä.
Toissijaisen rakenteen ominaisuudet
Peptidiketjun paikalliset konformaatiot voivat poiketa toisistaan. Useita kymmeniä on jo tutkittu, ja niistä kolme on yleisimpiä. Niitä ovat alfahelix, beta-kerrokset ja beta-kierre.
Alfa-spiraali –yksi yleisimmistä useimpien proteiinien sekundaarirakenteen konformaatioista. Se on jäykkä sauvarunko, jonka iskunpituus on 0,54 nm. Aminohapporadikaalit osoittavat ulospäin
Oikeakätiset spiraalit ovat yleisimpiä, ja joskus löytyy vasenkätisiä vastineita. Muotoilutoiminnon suorittavat vetysidokset, jotka stabiloivat kiharoita. Alfaheliksin muodostava ketju sisältää hyvin vähän proliinia ja polaarisia varautuneita aminohappoja.
- Beta-käännös on eristetty erilliseksi konformaatioksi, vaikka sitä voidaan kutsua osaksi beetakerrosta. Tärkeintä on peptidiketjun taivutus, jota tukevat vetysidokset. Yleensä itse mutkan paikka koostuu 4-5 aminohaposta, joista proliinin läsnäolo on pakollista. Tämä AK on ainoa, jolla on jäykkä ja lyhyt luuranko, jonka ansiosta se voi muodostaa itsensä kääntyvän.
- Beeta-kerros on aminohappoketju, joka muodostaa useita mutkia ja stabiloi niitä vetysidoksilla. Tämä muoto on hyvin samanlainen kuin haitariksi taitettu paperiarkki. Useimmiten aggressiivisilla proteiineilla on tämä muoto, mutta poikkeuksia on monia.
Erottele rinnakkainen ja antirinnakkais beeta-kerros. Ensimmäisessä tapauksessa C- ja N-päät ketjun mutkissa ja päissä osuvat kohdakkain, ja toisessa tapauksessa eivät.
Tertiäärinen rakenne
Edelleen proteiinipakkaukset johtavat tertiäärisen rakenteen muodostumiseen. Tämä konformaatio stabiloidaan vety-, disulfidi-, hydrofobisten ja ionisten sidosten avulla. Niiden suuri määrä mahdollistaa toissijaisen rakenteen kiertämisen monimutkaisemmiksi.muotoile ja vakauta se.
Erottele pallomaiset ja fibrillaariset proteiinit. Globulaaristen peptidien molekyyli on pallomainen rakenne. Esimerkkejä: albumiini, globuliini, histonit tertiaarisessa rakenteessa.
Fibrillaariset proteiinit muodostavat vahvoja säikeitä, joiden pituus ylittää niiden leveyden. Tällaiset proteiinit suorittavat useimmiten rakenteellisia ja muotoilutoimintoja. Esimerkkejä ovat fibroiini, keratiini, kollageeni, elastiini.
Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa
Jos useat pallot yhdistyvät yhdeksi kompleksiksi, muodostuu ns. kvaternäärinen rakenne. Tämä konformaatio ei ole tyypillinen kaikille peptideille, ja se muodostuu, kun se on välttämätöntä tärkeiden ja erityisten toimintojen suorittamiseksi.
Jokainen globuli monimutkaisessa proteiinissa on erillinen domeeni tai protomeeri. Molekyylin kvaternaarisen rakenteen proteiinien rakennetta kutsutaan kollektiivisesti oligomeeriksi.
Yleensä tällaisella proteiinilla on useita pysyviä konformaatioita, jotka muuttavat jatkuvasti toisiaan joko ulkoisten tekijöiden vaikutuksesta riippuen tai kun on tarpeen suorittaa erilaisia toimintoja.
Tärkeä ero proteiinin tertiäärisen ja kvaternaarisen rakenteen välillä on molekyylien väliset sidokset, jotka vastaavat useiden pallosten yhdistämisestä. Koko molekyylin keskellä on usein metalli-ioni, joka vaikuttaa suoraan molekyylien välisten sidosten muodostumiseen.
Lisäproteiinirakenteet
Ei aina aminohappoketju riitä suorittamaan proteiinin toimintoja. ATUseimmissa tapauksissa tällaisiin molekyyleihin on kiinnittynyt muita orgaanisia ja epäorgaanisia aineita. Koska tämä ominaisuus on tyypillinen suurelle määrälle entsyymejä, monimutkaisten proteiinien koostumus on yleensä jaettu kolmeen osaan:
- Apoentsyymi on molekyylin proteiiniosa, joka on aminohapposekvenssi.
- Koentsyymi ei ole proteiini, vaan orgaaninen osa. Se voi sisältää erilaisia lipidejä, hiilihydraatteja tai jopa nukleiinihappoja. Tämä sisältää biologisesti aktiivisten yhdisteiden edustajia, joiden joukossa on vitamiineja.
- Kofaktori - epäorgaaninen osa, jota edustavat suurimmassa osassa tapauksista metalli-ionit.
Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa edellyttää useiden eri alkuperää olevien molekyylien osallistumista, joten monissa entsyymeissä on kolme komponenttia kerralla. Esimerkki on fosfokinaasi, entsyymi, joka varmistaa fosfaattiryhmän siirtymisen ATP-molekyylistä.
Missä proteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne muodostuu?
Polypeptidiketju alkaa syntetisoitua solun ribosomeissa, mutta proteiinin kypsyminen tapahtuu edelleen muissa organelleissa. Vasta muodostuneen molekyylin on päästävä kuljetusjärjestelmään, joka koostuu ydinkalvosta, ER:stä, Golgi-laitteistosta ja lysosomeista.
Proteiinin spatiaalisen rakenteen komplikaatio tapahtuu endoplasmisessa retikulumissa, jossa ei muodostu vain erityyppisiä sidoksia (vety-, disulfidi-, hydrofobisia, molekyylienvälisiä, ionisia), vaan myös koentsyymiä ja kofaktoria lisätään. Tämä muodostaa kvaternaarinproteiinin rakenne.
Kun molekyyli on täysin valmis työhön, se pääsee joko solun sytoplasmaan tai Golgin laitteeseen. Jälkimmäisessä tapauksessa nämä peptidit pakataan lysosomeihin ja kuljetetaan solun muihin osiin.
Esimerkkejä oligomeerisistä proteiineista
Kvaternaarirakenne on proteiinien rakenne, joka on suunniteltu edistämään elintärkeiden toimintojen suorittamista elävässä organismissa. Orgaanisten molekyylien monimutkainen konformaatio sallii ennen kaikkea vaikuttaa monien aineenvaihduntaprosessien (entsyymien) toimintaan.
Biologisesti tärkeitä proteiineja ovat hemoglobiini, klorofylli ja hemosyaniini. Porfyriinirengas on näiden molekyylien perusta, jonka keskellä on metalli-ioni.
Hemoglobiini
Hemoglobiiniproteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne koostuu 4 pallosta, jotka on yhdistetty molekyylien välisillä sidoksilla. Keskellä on porfiini, jossa on rauta-ioni. Proteiini kulkeutuu erytrosyyttien sytoplasmassa, jossa ne vievät noin 80 % sytoplasman kokonaistilavuudesta.
Molekyylin perusta on hemi, joka on luonteeltaan epäorgaanisempaa ja on värjätty punaiseksi. Se on myös hemoglobiinin ensisijainen hajoamistuote maksassa.
Me kaikki tiedämme, että hemoglobiinilla on tärkeä kuljetustoiminto – hapen ja hiilidioksidin siirto ihmiskehossa. Proteiinimolekyylin monimutkainen konformaatio muodostaa erityisiä aktiivisia keskuksia, jotka pystyvät sitomaan vastaavat kaasut hemoglobiiniin.
Kun muodostuu proteiini-kaasukompleksi, muodostuu niin kutsuttua oksihemoglobiinia ja karbohemoglobiinia. On kuitenkin vielä yksierilaisia tällaisia assosiaatioita, mikä on melko vakaa: karboksihemoglobiini. Se on proteiinin ja hiilimonoksidin kompleksi, jonka stabiilius selittää tukehtumiskohtaukset liiallisella myrkyllisyydellä.
Klorofylli
Toinen edustaja kvaternäärisen rakenteen omaavista proteiineista, joiden domeenisidoksia tukee jo magnesium-ioni. Koko molekyylin päätehtävä on osallistuminen kasvien fotosynteesiprosesseihin.
Klorofylleja on erilaisia, jotka eroavat toisistaan porfyriinirenkaan radikaaleissa. Jokainen näistä lajikkeista on merkitty erillisellä latinalaisten aakkosten kirjaimella. Esimerkiksi maakasveille on ominaista klorofylli a tai klorofylli b, kun taas levät sisältävät myös muita tämän proteiinin tyyppejä.
hemosyaniini
Tämä molekyyli on hemoglobiinin analogi monissa alemmissa eläimissä (niveljalkaiset, nilviäiset jne.). Suurin ero kvaternäärisen molekyylirakenteen omaavan proteiinin rakenteessa on sinkki-ionin läsnäolo rauta-ionin sijaan. Hemosyaniinilla on sinertävä väri.
Joskus ihmiset ihmettelevät, mitä tapahtuisi, jos ihmisen hemoglobiini korvattaisiin hemosyaniinilla. Tällöin veren tavanomainen aineiden ja erityisesti aminohappojen pitoisuus häiriintyy. Hemosyaniini on myös epästabiili muodostamaan kompleksia hiilidioksidin kanssa, joten "sinisellä verellä" on taipumus muodostaa verihyytymiä.
