Makromolekyyli on molekyyli, jolla on korkea molekyylipaino. Sen rakenne esitetään toistuvasti toistuvien linkkien muodossa. Harkitse tällaisten yhdisteiden ominaisuuksia, niiden merkitystä elävien olentojen elämälle.
Sävellyksen ominaisuudet
Biologisia makromolekyylejä muodostuu sadoista tuhansista pienistä lähtöaineista. Eläville organismeille on ominaista kolme päätyyppiä makromolekyylejä: proteiinit, polysakkaridit, nukleiinihapot.
Niiden alkuperäiset monomeerit ovat monosakkarideja, nukleotideja, aminohappoja. Makromolekyyli on lähes 90 prosenttia solumassasta. Aminohappotähteiden sekvenssistä riippuen muodostuu spesifinen proteiinimolekyyli.
Suuri molekyylipaino on aineita, joiden moolimassa on suurempi kuin 103 Da.
Termin historia
Milloin makromolekyyli ilmestyi? Tämän käsitteen esitteli kemian Nobel-palkittu Hermann Staudinger vuonna 1922.
Polymeeripallo voidaan nähdä sotkeutuvana lankana, joka muodostui vahingossa purkautumisestakoko kelahuoneessa. Tämä kela muuttaa systemaattisesti konformaatiotaan; tämä on makromolekyylin spatiaalinen konfiguraatio. Se on samanlainen kuin Brownin liikkeen lentorata.
Tällaisen kelan muodostuminen johtuu siitä, että tietyllä etäisyydellä polymeeriketju "menettää" tiedon suunnasta. Kelasta voidaan puhua siinä tapauksessa, että suurimolekyyliset yhdisteet ovat pituudeltaan paljon pidempiä kuin rakennefragmentin pituus.
Maailmanlaajuinen kokoonpano
Makromolekyyli on tiheä konformaatio, jossa polymeerin tilavuusosuutta voidaan verrata yksikköön. Pallomainen tila toteutuu niissä tapauksissa, joissa yksittäisten polymeeriyksiköiden keskinäisen vaikutuksen alaisena niiden ja ulkoisen ympäristön välillä tapahtuu molemminpuolista vetovoimaa.
Makromolekyylin rakenteen kopio on se osa vettä, joka on upotettu tällaisen rakenteen osaksi. Se on makromolekyylin lähin hydraatioympäristö.
Proteiinimolekyylin luonnehdinta
Proteiinimakromolekyylit ovat hydrofiilisiä aineita. Kun kuiva proteiini liuotetaan veteen, se aluksi turpoaa, sitten havaitaan asteittainen siirtyminen liuokseen. Turvotuksen aikana vesimolekyylit tunkeutuvat proteiiniin ja sitovat sen rakenteen polaarisilla ryhmillä. Tämä löysää polypeptidiketjun tiheää pakkaamista. Turvonnutta proteiinimolekyyliä pidetään selkäliuoksena. Myöhemmin vesimolekyylien imeytyessä havaitaan proteiinimolekyylien erottuminen kokonaismassasta, jaon myös hajoamisprosessi.
Mutta proteiinimolekyylin turpoaminen ei kaikissa tapauksissa aiheuta liukenemista. Esimerkiksi kollageeni pysyy vesimolekyylien imeytymisen jälkeen turvonneessa tilassa.
Hydraattiteoria
Tämän teorian mukaiset korkeamolekyyliset yhdisteet eivät vain adsorboi, vaan sitovat sähköstaattisesti vesimolekyylejä negatiivisen varauksen omaavien aminohappojen sivuradikaalien polaarisilla fragmenteilla sekä emäksisillä aminohapoilla, joilla on positiivinen varaus.
Osittain hydratoitua vettä sitovat peptidiryhmät, jotka muodostavat vetysidoksia vesimolekyylien kanssa.
Esimerkiksi polypeptidit, joissa on ei-polaarisia sivuryhmiä, turpoavat. Sitoutuessaan peptidiryhmiin se työntää polypeptidiketjut erilleen. Ketjujen välisten siltojen läsnäolo ei salli proteiinimolekyylien hajoamista kokonaan, vaan ne muuttuvat liuoksen muotoon.
Makromolekyylien rakenne tuhoutuu kuumennettaessa, mikä johtaa polypeptidiketjujen katkeamiseen ja vapautumiseen.
Gelatiinin ominaisuudet
Gelatiinin kemiallinen koostumus on samanlainen kuin kollageenin, se muodostaa viskoosin nesteen veden kanssa. Yksi gelatiinin tunnusomaisista ominaisuuksista on sen geeliytymiskyky.
Tällaisia molekyylejä käytetään hemostaattisina ja plasmaa korvaavina aineina. Gelatiinin kykyä muodostaa geelejä käytetään lääketeollisuuden kapseleiden valmistuksessa.
Liukoisuusominaisuusmakromolekyylit
Tällaisilla molekyyleillä on erilainen vesiliukoisuus. Se määräytyy aminohappokoostumuksen mukaan. Polaaristen aminohappojen läsnä ollessa rakenteessa kyky liueta veteen lisääntyy merkittävästi.
Tähän ominaisuuteen vaikuttaa myös makromolekyylin järjestyksen erikoisuus. Globulaarisilla proteiineilla on korkeampi liukoisuus kuin säikeisillä makromolekyyleillä. Lukuisten kokeiden aikana todettiin liukenemisen riippuvuus käytetyn liuottimen ominaisuuksista.
Jokaisen proteiinimolekyylin primäärirakenne on erilainen, mikä antaa proteiinille yksilöllisiä ominaisuuksia. Polypeptidiketjujen välinen ristisidos vähentää liukoisuutta.
Proteiinimolekyylien primäärirakenne muodostuu peptidi- (amidi)sidosten ansiosta; kun se tuhoutuu, tapahtuu proteiinien denaturaatio.
Suolaus
Proteiinimolekyylien liukoisuuden lisäämiseksi käytetään neutraalien suolojen liuoksia. Esimerkiksi samalla tavalla voidaan suorittaa proteiinien selektiivinen saostus, niiden fraktiointi. Saatu molekyylien määrä riippuu seoksen alkuperäisestä koostumuksesta.
Suolaamalla saatujen proteiinien erikoisuus on biologisten ominaisuuksien säilyminen suolan täydellisen poistamisen jälkeen.
Prosessin ydin on hydratoituneen proteiinikuoren suolan anionien ja kationien poistaminen, mikä varmistaa makromolekyylin stabiilisuuden. Suurin määrä proteiinimolekyylejä suolataan pois käytettäessä sulfaatteja. Tätä menetelmää käytetään proteiinien makromolekyylien puhdistamiseen ja erottamiseen, koska ne ovat oleellisestieroavat varauksen suuruudesta, hydraatiokuoren parametreista. Jokaisella proteiinilla on oma suolausalueensa, eli sitä varten sinun on valittava tietyn pitoisuuden suola.
Aminohapot
Tällä hetkellä tunnetaan noin kaksisataa aminohappoa, jotka ovat osa proteiinimolekyylejä. Rakenteesta riippuen ne on jaettu kahteen ryhmään:
- proteinogeeninen, jotka ovat osa makromolekyylejä;
- ei-proteinogeeninen, ei osallistu aktiivisesti proteiinien muodostukseen.
Tutkijat ovat onnistuneet tulkitsemaan aminohapposekvenssin monissa eläin- ja kasviperäisissä proteiinimolekyylissä. Aminohapoista, joita esiintyy melko usein proteiinimolekyylien koostumuksessa, huomaamme seriinin, glysiinin, leusiinin, alaniinin. Jokaisella luonnollisella biopolymeerillä on oma aminohappokoostumus. Esimerkiksi protamiinit sisältävät noin 85 prosenttia arginiinia, mutta ne eivät sisällä happamia, syklisiä aminohappoja. Fibroiini on luonnonsilkin proteiinimolekyyli, joka sisältää noin puolet glysiinistä. Kollageeni sisältää sellaisia harvinaisia aminohappoja kuin hydroksiproliini, hydroksilysiini, joita ei ole muissa proteiinimakromolekyylissä.
Aminohappokoostumus määräytyy aminohappojen ominaisuuksien lisäksi myös proteiinien makromolekyylien toiminnan ja tarkoituksen perusteella. Niiden sekvenssi määräytyy geneettisen koodin mukaan.
Biopolymeerien rakenteellisen organisoinnin tasot
Tasoja on neljä: ensisijainen, toissijainen, kolmannen asteen ja myös kvaternäärinen. Jokainen rakenneon erityispiirteitä.
Proteiinimolekyylien ensisijainen rakenne on lineaarinen polypeptidiketju aminohappotähteistä, jotka on liitetty peptidisidoksilla.
Tämä rakenne on stabiilin, koska se sisältää kovalenttisia peptidisidoksia yhden aminohapon karboksyyliryhmän ja toisen molekyylin aminoryhmän välillä.
Sekundaarirakenne sisältää polypeptidiketjun pinoamisen kierteisessä muodossa olevien vetysidosten avulla.
Teretiäärinen biopolymeerityyppi saadaan polypeptidin spatiaalisella pakkaamisella. Ne jakavat tertiääristen rakenteiden spiraaliset ja kerroksittain taitetut muodot.
Globulaariset proteiinit ovat muodoltaan elliptisiä, kun taas fibrillaarisilla molekyyleillä on pitkänomainen muoto.
Jos makromolekyyli sisältää vain yhden polypeptidiketjun, proteiinilla on vain tertiäärinen rakenne. Se on esimerkiksi lihaskudoksen proteiini (myoglobiini), joka on välttämätön hapen sitoutumiseen. Jotkut biopolymeerit on rakennettu useista polypeptidiketjuista, joista jokaisella on tertiäärinen rakenne. Tässä tapauksessa makromolekyylillä on kvaternäärinen rakenne, joka koostuu useista palloista, jotka on yhdistetty suureksi rakenteeksi. Hemoglobiinia voidaan pitää ainoana kvaternaarisena proteiinina, joka sisältää noin 8 prosenttia histidiiniä. Hän on aktiivinen solunsisäinen puskuri erytrosyyteissä, mikä mahdollistaa vakaan veren pH-arvon ylläpitämisen.
Nukleiinihapot
Ne ovat makromolekyyliyhdisteitä, jotka muodostuvat fragmenteistanukleotidit. RNA:ta ja DNA:ta löytyy kaikista elävistä soluista, ne suorittavat perinnöllisen tiedon tallentamisen, välittämisen ja myös toteuttamisen. Nukleotidit toimivat monomeereinä. Jokainen niistä sisältää typpipitoisen emäksen jäännöksen, hiilihydraatin ja myös fosforihapon. Tutkimukset ovat osoittaneet, että komplementaarisuuden (komplementaarisuuden) periaatetta havaitaan eri elävien organismien DNA:ssa. Nukleiinihapot liukenevat veteen, mutta eivät liukene orgaanisiin liuottimiin. Nämä biopolymeerit tuhoutuvat nousevan lämpötilan ja ultraviolettisäteilyn vaikutuksesta.
Päätelmän sijaan
Erilaisten proteiinien ja nukleiinihappojen lisäksi hiilihydraatit ovat makromolekyylejä. Koostumuksessaan polysakkarideissa on satoja monomeerejä, joilla on miellyttävä makeahko maku. Esimerkkejä makromolekyylien hierarkkisesta rakenteesta ovat v altavat proteiini- ja nukleiinihappomolekyylit, joissa on monimutkaisia alayksiköitä.
Esimerkiksi pallomaisen proteiinimolekyylin spatiaalinen rakenne on seurausta aminohappojen hierarkkisesta monitasoisesta järjestäytymisestä. Yksittäisten tasojen välillä on tiivis yhteys, korkeamman tason elementit ovat yhteydessä alempiin kerroksiin.
Kaikilla biopolymeereillä on tärkeä samanlainen tehtävä. Ne ovat elävien solujen rakennusmateriaalia, ovat vastuussa perinnöllisen tiedon tallentamisesta ja välittämisestä. Jokaiselle elävälle olennolle on ominaista tietyt proteiinit, joten biokemistien edessä on vaikea ja vastuullinen tehtävä, jonka ratkaisemisessa he pelastavat eläviä organismeja varm alta kuolem alta.
