Ihmisen imunestejärjestelmä suorittaa useita tärkeitä suojatoimintoja, jotka estävät patogeenisten mikro-organismien tai virusten kehittymisen nestemäisessä väliaineessa, soluissa ja kudoksissa. B-lymfosyytit ovat vastuussa humoraalisesta immuniteetista, jotka kypsyessään edelleen syntetisoivat immunoglobuliineja (Ig). Näiden aineiden rakenteen avulla voit löytää, merkitä ja tuhota kehoon päässeet antigeenit. Mitkä ovat molekyylien ominaisuudet?
Plasmasolut
Kaikki ihmiskehon imusolut on jaettu kahteen suureen ryhmään: T-lymfosyytit ja B-lymfosyytit. Ensimmäiset ovat vastuussa soluimmuniteetista, absorboivat antigeenejä fagosytoosiprosessissa. Jälkimmäisen tehtävänä on syntetisoida spesifisiä vasta-aineita - humoraalinen immuniteetti.
B-lymfosyytit määritetään sekundaarisissa imusolmukkeissa (imusolmukkeet, perna) ja muodostavat sitten plasmasolujen populaation, joita kutsutaan myös plasmasoluiksi. Ne siirtyvät edelleen punaiseen luuytimeen, limakalvoille ja kudoksiin.
Plasmosyytit saavuttavat suuria kokoja (jopa 20 mikronia), värjäytyvät basofiilisesti eli violetiksi väriaineiden avulla. Keskustassanäistä soluista on suuri ydin, jossa on tyypillisiä heterokromatiinipaakkuja, jotka muistuttavat pyörän pinnoja.
Sytoplasma värjäytyy kevyemmin kuin ydin. Siinä on voimakas kuljetuskeskus, joka koostuu endoplasmisesta retikulumista ja Golgi-laitteistosta. AH on melko vahvasti kehittynyt muodostaen solun niin sanotun valopihan.
Kaikki nämä rakenteet on suunnattu humoraalisesta immuniteetista vastaavien vasta-aineiden synteesiin. Immunoglobuliinimolekyylin rakenteella on omat ominaisuutensa, joten näiden rakenteiden asteittainen ja laadukas kypsyminen synteesiprosessissa on tärkeää.
Itse asiassa siksi on kehitetty niin tiheä EPS-verkosto ja Golgi-laitteisto. Myös ytimeen suljettu plasmasolujen geneettinen laite on pääasiassa suunnattu vasta-aineproteiinien synteesiin. Kypsät plasmasolut ovat esimerkki korkeasta määrätietoisuudesta, joten ne jakautuvat harvoin.
Immunoglobuliinivasta-aineiden rakenne
Nämä pitkälle erikoistuneet molekyylit ovat glykoproteiineja, koska niissä on proteiini- ja hiilihydraattiosia. Olemme kiinnostuneita immunoglobuliinien rungosta.
Molekyyli koostuu 4 peptidiketjusta: kahdesta raskaasta (H-ketjut) ja kahdesta kevyestä (L-ketjusta). Ne liittyvät toisiinsa disulfidisidoksilla, ja sen seurauksena voimme tarkkailla molekyylin muotoa, joka muistuttaa ritsaa.
Immunoglobuliinien rakenne on tarkoitettu yhdistymään antigeenien kanssa käyttämällä tiettyjä Fab-fragmentteja. "Slingshotin" vapaissa päissä jokainen tällainen alue muodostuu kahdesta muuttuvasta domeenista: yksi raskaasta jayksi valoketjusta. Pysyvät domeenit toimivat tukina (3 kussakin raskaassa ja yksi kevyessä ketjussa).
Immunoglobuliinin vaihtelevien päiden liikkuvuus saadaan aikaan sarana-alueen läsnäololla paikassa, jossa kahden H-ketjun välille muodostuu disulfidisidos. Tämä yksinkertaistaa huomattavasti antigeeni-vasta-ainevuorovaikutusta.
Molekyylin kolmas pää, joka ei ole vuorovaikutuksessa vieraiden molekyylien kanssa, jää huomiotta. Sitä kutsutaan Fc-alueeksi ja se vastaa immunoglobuliinin kiinnittymisestä plasmasolujen ja muiden solujen kalvoihin. Muuten, kevytketjuja voi olla kahta tyyppiä: kappa (κ) ja lambda (λ). Ne liittyvät toisiinsa disulfidisidoksilla, ja raskasketjuja on myös viisi tyyppiä, joiden mukaan erityyppiset immunoglobuliinit luokitellaan. Nämä ovat α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu)-ketjut.
Jotkut vasta-aineet pystyvät muodostamaan polymeerirakenteita, jotka stabiloivat muut J-peptidit. Näin muodostuu tietyn tyyppisiä Ig:n dimeerejä, trimeerejä, tetrameerejä tai pentomeeriä.
Toinen ylimääräinen S-ketju on ominaista erittäville immunoglobuliineille, joiden rakenne ja biokemia mahdollistavat niiden toiminnan suun tai suoliston limakalvoilla. Tämä ylimääräinen ketju estää luonnollisia entsyymejä hajottamasta vasta-ainemolekyylejä.
Immunoglobuliinien rakenne ja luokat
Kehossamme olevien vasta-aineiden monimuotoisuus määrää enn alta humoraalisen immuniteetin toimintojen vaihtelun. Jokainen Ig-luokkaon omat erityispiirteensä, joiden perusteella ei ole vaikea arvata niiden roolia immuunijärjestelmässä.
Immunoglobuliinien rakenne ja toiminnot ovat suoraan riippuvaisia toisistaan. Molekyylitasolla ne eroavat raskaan ketjun aminohapposekvenssistä, jonka tyypit olemme jo maininneet. Siksi immunoglobuliineja on 5 tyyppiä: IgG, IgA, IgE, IgM ja IgD.
Immunoglobuliini G
IgG ei muodosta polymeerejä eikä integroidu solukalvoihin. Molekyylien koostumuksesta paljastettiin gammaraskasketjun läsnäolo.
Tämän luokan erottuva piirre on se, että vain nämä vasta-aineet pystyvät tunkeutumaan istukan esteen läpi ja muodostamaan sikiön immuunipuolustuksen.
IgG muodostaa 70-80 % kaikista seerumin vasta-aineista, joten molekyylit on helppo havaita laboratoriomenetelmin. Tämän luokan keskimääräinen pitoisuus veressä on 12 g/l, ja tämä luku saavutetaan yleensä 12-vuotiaana.
Immunoglobuliini G:n rakenteen ansiosta voit suorittaa seuraavat toiminnot:
- Vieroitus.
- Antigeenien opsonointi.
- Komplementtivälitteisen sytolyysin aloittaminen.
- Antigeenin esittely tappajasoluille.
- Vastasyntyneen immuniteetin varmistaminen.
Immunoglobuliini A: ominaisuudet ja toiminnot
Tätä vasta-aineluokkaa esiintyy kahdessa muodossa: seerumi ja eritys.
Veriseerumissa IgA muodostaa 10-15 % kaikista vasta-aineista ja sen keskimääräinen määräon 2,5 g/l 10 vuoden iässä.
Olemme kiinnostuneempia immunoglobuliini A:n erittävästä muodosta, koska noin 60 % tämän luokan vasta-ainemolekyyleistä on keskittynyt kehon limakalvoille.
Immunoglobuliini A:n rakenne erottuu myös sen vaihtelevuudesta johtuen J-peptidistä, joka voi osallistua dimeerien, trimeerien tai tetrameerien muodostumiseen. Tästä johtuen yksi tällainen vasta-ainekompleksi pystyy sitomaan suuren määrän antigeenejä.
IgA:n muodostumisen aikana molekyyliin kiinnittyy toinen komponentti - S-proteiini. Sen päätehtävänä on suojella koko kompleksia entsyymien ja muiden ihmisen imukudosjärjestelmän solujen tuhois alta vaikutukselta.
Immunoglobuliini A:ta löytyy maha-suolikanavan, virtsaelinten ja hengitysteiden limakalvoista. IgA-molekyylit peittävät antigeeniset hiukkaset ja estävät siten niiden kiinnittymisen onttojen elinten seinämiin.
Tämän vasta-aineluokan toiminnot ovat seuraavat:
- Antigeenien neutralointi.
- Ensimmäinen este kaikista humoraalisista immuniteettimolekyyleistä.
- Opsonisoi ja leimaa antigeenejä.
Immunoglobuliini M
IgM-luokan edustajilla on suuri molekyylikoko, koska niiden kompleksit ovat pentameerejä. Koko rakennetta tukee J-proteiini, ja molekyylin selkäranka on nu-tyypin raskaat ketjut.
Pentameerinen rakenne on ominaista tämän immunoglobuliinin eritysmuodolle, mutta siinä on myös monomeerejä. Jälkimmäiset on kiinnitetty kalvoihinB-lymfosyytit, mikä auttaa soluja havaitsemaan patogeenisiä elementtejä kehon nesteistä.
Veriseerumissa IgM:tä on vain 5-10 %, eikä sen pitoisuus ole keskimäärin yli 1 g/l. Tämän luokan vasta-aineet ovat evoluution kann alta vanhimpia, ja niitä syntetisoivat vain B-lymfosyytit ja niiden esiasteet (plasmosyytit eivät pysty tähän).
M vasta-aineiden määrä lisääntyy vastasyntyneillä, koska. tämä on tekijä IgG:n voimakkaassa erittymisessä. Tällaisella stimulaatiolla on myönteinen vaikutus vauvan vastustuskyvyn kehittymiseen.
Immunoglobuliini M:n rakenne ei salli sen läpäistä istukan esteitä, joten näiden vasta-aineiden havaitseminen sikiön nesteissä on merkki aineenvaihduntamekanismien rikkoutumisesta, infektiosta tai istukan viasta.
IgM-funktiot:
- Neutralointi.
- Opsonointi.
- Komplementista riippuvaisen sytolyysin aktivointi.
- Vastasyntyneen immuniteetin muodostuminen.
Immunoglobuliinin D ominaisuudet
Tämäntyyppisiä vasta-aineita on tutkittu vähän, joten niiden roolia elimistössä ei täysin ymmärretä. IgD esiintyy vain monomeerien muodossa, veriseerumissa nämä molekyylit muodostavat enintään 0,2 % kaikista vasta-aineista (0,03 g/l).
Immunoglobuliini D:n päätehtävä on vastaanotto B-lymfosyyttien kalvon sisällä, mutta vain 15 %:lla näiden solujen koko populaatiosta on IgD. Vasta-aineet kiinnittyvät käyttämällä molekyylin Fc-päätä, ja raskaat ketjut kuuluvat delta-luokkaan.
Rakenne ja toiminnotimmunoglobuliini E
Tämä luokka muodostaa pienen osan kaikista seerumin vasta-aineista (0,00025 %). IgE, joka tunnetaan myös nimellä reagin, ovat erittäin sytofiilisiä: näiden immunoglobuliinien monomeerit ovat kiinnittyneet syöttösolujen ja basofiilien kalvoihin. Tämän seurauksena IgE vaikuttaa histamiinin tuotantoon, mikä johtaa tulehdusreaktioiden kehittymiseen.
Epsilon-tyyppisiä raskaita ketjuja on läsnä immunoglobuliini E:n rakenteessa.
Pienen määrän vuoksi näitä vasta-aineita on erittäin vaikea havaita laboratoriomenetelmin veriseerumista. Kohonnut IgE on tärkeä diagnostinen merkki allergisista reaktioista.
Johtopäätökset
Immunoglobuliinien rakenne vaikuttaa suoraan niiden toimintaan kehossa. Humoraalisella immuniteetilla on suuri rooli homeostaasin ylläpitämisessä, joten kaikkien vasta-aineiden on toimittava selkeästi ja sujuvasti.
Kaikkien Ig-luokkien sisältö on tiukasti määritelty ihmisille. Kaikki laboratoriossa kirjatut muutokset voivat olla syynä patologisten prosessien kehittymiseen. Tätä lääkärit käyttävät käytännössä.
