Useille orgaanisille aineille, jotka muodostavat elävän solun, on tunnusomaista suuri molekyylikoko ja ne ovat biopolymeerejä. Näitä ovat proteiinit, jotka muodostavat 50-80 % koko solun kuivamassasta. Proteiinimonomeerit ovat aminohappoja, jotka on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla. Proteiinimakromolekyyleillä on useita organisoitumistasoja ja ne suorittavat useita tärkeitä tehtäviä solussa: rakentava, suojaava, katalyyttinen, moottori jne. Artikkelissamme tarkastelemme peptidien rakenteellisia ominaisuuksia ja annamme myös esimerkkejä pallomaisista ja fibrillaarisista proteiineista. jotka muodostavat ihmiskehon.
Polypeptidimakromolekyylien järjestyksen muodot
Aminohappojäännökset liittyvät peräkkäin toisiinsa vahvoilla kovalenttisilla sidoksilla, ns.peptidi. Ne ovat melko vahvoja ja pitävät proteiinin primäärirakenteen vakaassa tilassa, joka on ketjun muotoinen. Sekundäärinen muoto syntyy, kun polypeptidiketju kiertyy alfaheliksiksi. Sitä stabiloivat lisäksi ilmaantuvat vetysidokset. Tertiäärinen eli natiivi konfiguraatio on olennaisen tärkeä, koska suurimmalla osalla elävän solun pallomaisista proteiineista on juuri tällainen rakenne. Spiraali on pakattu pallon tai pallon muotoon. Sen stabiilius ei johdu vain uusien vetysidosten ilmestymisestä, vaan myös disulfidisiltojen muodostumisesta. Ne syntyvät rikkiatomien vuorovaikutuksesta, jotka muodostavat aminohapon kysteiinin. Tärkeä rooli tertiäärisen rakenteen muodostumisessa on hydrofiilisillä ja hydrofobisilla vuorovaikutuksilla atomiryhmien välillä peptidirakenteen sisällä. Jos pallomainen proteiini yhdistyy samoihin molekyyleihin ei-proteiinikomponentin, esimerkiksi metalli-ionin, kautta, syntyy kvaternäärinen konfiguraatio - polypeptidin korkein järjestäytymismuoto.
Fibrillaariset proteiinit
Solun supistumis-, motoriikka- ja rakennustoiminnot suorittavat proteiinit, joiden makromolekyylit näyttävät ohuilta säikeiltä - fibrilleiltä. Polypeptidit, jotka muodostavat ihon, hiusten ja kynsien kuidut, luokitellaan säikeiksi. Tunnetuimmat niistä ovat kollageeni, keratiini ja elastiini. Ne eivät liukene veteen, mutta voivat turvota siinä muodostaen tahmean ja viskoosin massan. Lineaarisen rakenteen omaavat peptidit ovat myös osa fissiokaran filamentteja, jotka muodostavat solun mitoottisen laitteen. He ovatkiinnittyvät kromosomeihin, supistuvat ja venyttävät niitä solun napoihin. Tämä prosessi havaitaan mitoosin anafaasissa - kehon somaattisten solujen jakautumisessa sekä sukusolujen jakautumisen pelkistys- ja yhtälövaiheissa - meioosissa. Toisin kuin pallomainen proteiini, fibrillit pystyvät venymään ja supistumaan nopeasti. Kengänvärien väreet, euglena-vihreän tai yksisoluisen levien siimat - chlamydomonas rakentuvat fibrilleistä ja suorittavat liiketoimintoja yksinkertaisimmissa organismeissa. Lihasproteiinien - aktiinin ja myosiinin - supistuminen, jotka ovat osa lihaskudosta, määräävät luustolihasten erilaiset liikkeet ja ylläpitävät ihmiskehon lihasrunkoa.
Palomaisten proteiinien rakenne
Peptidit - erilaisten aineiden molekyylien kantajat, suojaavat proteiinit - immunoglobuliinit, hormonit - tämä on epätäydellinen luettelo proteiineista, joiden tertiäärinen rakenne on pallomainen - pallomaiset. Veressä on tiettyjä proteiineja, joiden pinnalla on tietyt alueet - aktiiviset keskukset. Heidän avullaan he tunnistavat ja kiinnittävät itseensä seka- ja sisäisen erityksen rauhasten tuottamat biologisesti aktiivisten aineiden molekyylit. Globulaaristen proteiinien avulla kilpirauhasen ja sukupuolirauhasten, lisämunuaisten, kateenkorvan ja aivolisäkkeen hormonit toimitetaan tiettyihin ihmiskehon soluihin, jotka on varustettu erityisillä reseptorilla niiden tunnistamista varten.
Membraanipolypeptidit
Solukalvojen rakenteen neste-mosaiikkimalli soveltuu parhaiten niiden tärkeisiin toimintoihin: este,reseptori ja kuljetus. Sen sisältämät proteiinit suorittavat tiettyjen aineiden, kuten glukoosin, aminohappojen jne. ionien ja hiukkasten kuljetuksen. Pallomaisten kantajaproteiinien ominaisuuksia voidaan tutkia käyttämällä esimerkkinä natrium-kaliumpumppua. Se suorittaa ionien siirtymisen solusta solujen väliseen tilaan ja päinvastoin. Natriumionit liikkuvat jatkuvasti solun sytoplasman keskelle, ja kaliumkationit liikkuvat jatkuvasti ulos solusta. Näiden ionien halutun pitoisuuden rikkominen johtaa solukuolemaan. Tämän uhan estämiseksi solukalvoon rakennetaan erityinen proteiini. Globulaaristen proteiinien rakenne on sellainen, että ne kantavat kationeja Na+ ja K+adenosiinitrifosforihapon energiaa käyttävää pitoisuusgradienttia vastaan.
Insuliinin rakenne ja toiminta
Liukoiset pallomaiset proteiinit, jotka ovat tertiaarisessa muodossa, toimivat ihmiskehon aineenvaihdunnan säätelijöinä. Insuliinia tuottavat Langerhansin saarekkeiden beetasolut ja se säätelee verensokeritasoja. Se koostuu kahdesta polypeptidiketjusta (α- ja β-muodot), jotka on yhdistetty useilla disulfidisillalla. Nämä ovat kovalenttisia sidoksia, jotka syntyvät rikkiä sisältävän aminohapon - kysteiinin - molekyylien välillä. Haimahormoni koostuu pääasiassa järjestetystä aminohappoyksiköiden sekvenssistä, joka on järjestetty alfakierteen muotoon. Pieni osa siitä on β-rakenteen muotoista ja aminohappotähteitä ilman tiukkaa orientaatiota avaruudessa.
Hemoglobiini
Klassinen esimerkki globulaarisista peptideistäVeren proteiini, joka aiheuttaa veren punaisen värin, on hemoglobiini. Proteiini sisältää neljä polypeptidialuetta alfa- ja beetaheliksien muodossa, joita yhdistää ei-proteiinikomponentti - hemi. Sitä edustaa rauta-ioni, joka sitoo polypeptidiketjut yhdeksi kvaternaariseen muotoon liittyväksi vahvistukseksi. Happihiukkaset kiinnittyvät proteiinimolekyyliin (tässä muodossa sitä kutsutaan oksihemoglobiiniksi) ja kuljetetaan sitten soluihin. Tämä varmistaa dissimilaatioprosessien normaalin kulun, sillä energian saamiseksi solu hapettaa siihen päässeet orgaaniset aineet.
Veriproteiinin rooli kaasunsiirrossa
Hapen lisäksi hemoglobiini pystyy sitomaan myös hiilidioksidia. Hiilidioksidia syntyy katabolisten solureaktioiden sivutuotteena ja se on poistettava soluista. Jos sisäänhengitetyssä ilmassa on hiilimonoksidia - hiilimonoksidia, se pystyy muodostamaan vahvan sidoksen hemoglobiinin kanssa. Tässä tapauksessa väritön ja hajuton myrkyllinen aine hengityksen aikana tunkeutuu nopeasti kehon soluihin aiheuttaen myrkytyksen. Erityisen herkkiä suurille hiilimonoksidipitoisuuksille ovat aivojen rakenteet. Ydinytimessä sijaitseva hengityskeskus on halvaantunut, mikä johtaa tukehtumiskuolemaan.
Artikkelissamme tutkimme peptidien rakennetta, rakennetta ja ominaisuuksia ja annoimme myös esimerkkejä pallomaisista proteiineista, jotka suorittavat monia tärkeitä tehtäviä ihmiskehossa.
