Proteiini: rakenne ja toiminnot. Proteiinin ominaisuudet

2024 Kirjoittaja: Angel Austin | [email protected]. Viimeksi muokattu: 2023-12-17 05:25

Kuten tiedätte, proteiinit ovat perusta elämän syntymiselle planeetallamme. Oparin-Haldanen teorian mukaan peptidimolekyyleistä koostuvasta koaservaattipisarasta tuli perusta elävien olentojen syntymiselle. Tämä on kiistaton, koska minkä tahansa biomassan edustajan sisäisen koostumuksen analyysi osoittaa, että näitä aineita löytyy kaikesta: kasveista, eläimistä, mikro-organismeista, sienistä, viruksista. Lisäksi ne ovat luonteeltaan hyvin erilaisia ja makromolekyylisiä.

Näillä rakenteilla on neljä nimeä, ne ovat kaikki synonyymejä:

• proteiinit;
• proteiinit;
• polypeptidit;
• peptidit.

Proteiinimolekyylit

Heidän lukumääränsä on todella arvaamaton. Lisäksi kaikki proteiinimolekyylit voidaan jakaa kahteen suureen ryhmään:

• yksinkertainen - koostuu vain aminohapposekvensseistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla;
• kompleksi - proteiinin rakenteelle ja rakenteelle on tunnusomaista ylimääräiset protolyyttiset (proteesiset) ryhmät, joita kutsutaan myös kofaktoreiksi.

Samaan aikaan monimutkaisilla molekyyleillä on myös oma luokittelunsa.

Monimutkaisten peptidien gradaatio

1. Glykoproteiinit ovat läheisiä proteiinien ja hiilihydraattien yhdisteitä. molekyylin rakenteeseenmukopolysakkaridien proteettiset ryhmät kietoutuvat yhteen.
2. Lipoproteiinit ovat proteiinin ja lipidien monimutkainen yhdiste.
3. Metalloproteiinit - metalli-ionit (rauta, mangaani, kupari ja muut) toimivat proteesina.
4. Nukleoproteiinit - proteiinin ja nukleiinihappojen (DNA, RNA) yhteys.
5. Fosfoproteiinit - proteiinin ja ortofosforihappotähteen konformaatio.
6. Kromoproteiinit - hyvin samank altaisia kuin metalloproteiinit, mutta proteettiseen ryhmään kuuluva alkuaine on värillinen kokonaisuus (punainen - hemoglobiini, vihreä - klorofylli ja niin edelleen).

Jokaisella tarkastelulla ryhmällä on erilainen proteiinien rakenne ja ominaisuudet. Niiden suorittamat toiminnot vaihtelevat myös molekyylityypin mukaan.

Proteiinien kemiallinen rakenne

Tästä näkökulmasta proteiinit ovat pitkä, massiivinen aminohappotähteiden ketju, jotka liittyvät toisiinsa erityisillä sidoksilla, joita kutsutaan peptidisidoksiksi. Happojen sivurakenteista lähtevät oksat - radikaalit. Tämän molekyylin rakenteen löysi E. Fischer 2000-luvun alussa.

Myöhemmin proteiineja, proteiinien rakennetta ja toimintoja tutkittiin tarkemmin. Kävi selväksi, että peptidin rakenteen muodostaa vain 20 aminohappoa, mutta niitä voidaan yhdistää monin eri tavoin. Tästä johtuu polypeptidirakenteiden monimuotoisuus. Lisäksi proteiinit voivat elämänsä ja toimintojensa suorittamisen aikana läpikäydä useita kemiallisia muutoksia. Tämän seurauksena ne muuttavat rakennetta ja täysin uudenyhteystyyppi.

Peptidisidoksen katkaisemiseksi, eli proteiinin, ketjujen rakenteen katkaisemiseksi, sinun on valittava erittäin ankarat olosuhteet (korkeiden lämpötilojen, happojen tai emästen toiminta, katalyytti). Tämä johtuu kovalenttisten sidosten suuresta vahvuudesta molekyylissä, nimittäin peptidiryhmässä.

Proteiinirakenteen havaitseminen laboratoriossa suoritetaan biureettireaktiolla - polypeptidin altistaminen juuri saostetulle kupari(II)hydroksidille. Peptidiryhmän ja kupari-ionin kompleksi antaa kirkkaan violetin värin.

On olemassa neljä päärakenneorganisaatiota, joista jokaisella on omat proteiinien rakenteelliset piirteensä.

Organisaatiotasot: Ensisijainen rakenne

Kuten edellä mainittiin, peptidi on aminohappotähteiden sekvenssi joko sulkeumien, koentsyymien kanssa tai ilman niitä. Joten ensisijainen nimi on sellainen molekyylin rakenne, joka on luonnollinen, luonnollinen, on todella aminohappoja, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla, eikä mitään muuta. Eli polypeptidi, jolla on lineaarinen rakenne. Samalla tällaisen suunnitelman proteiinien rakenteelliset ominaisuudet ovat, että tällainen happojen yhdistelmä on ratkaiseva proteiinimolekyylin toimintojen suorittamisen kann alta. Näiden ominaisuuksien läsnäolon ansiosta on mahdollista paitsi tunnistaa peptidi, myös ennustaa täysin uuden, vielä löytämättömän peptidin ominaisuuksia ja roolia. Esimerkkejä peptideistä, joilla on luonnollinen primaarirakenne, ovat insuliini, pepsiini, kymotrypsiini ja muut.

Toissijainen rakenne

Tämän luokan proteiinien rakenne ja ominaisuudet muuttuvat jonkin verran. Tällainen rakenne voi muodostua alun perin luonnosta tai altistuessaan primääriselle kovalle hydrolyysille, lämpötilalle tai muille olosuhteille.

Tällä rakenteella on kolme lajiketta:

1. Sileät, säännölliset, stereosäännölliset kelat, jotka on rakennettu aminohappojäännöksistä, jotka kiertyvät liitoksen pääakselin ympäri. Niitä pitävät yhdessä vain vetysidokset, joita esiintyy yhden peptidiryhmän hapen ja toisen vedyn välillä. Lisäksi rakennetta pidetään oikeana, koska käännökset toistuvat tasaisesti joka 4. linkki. Tällainen rakenne voi olla joko vasen- tai oikeakätinen. Mutta useimmissa tunnetuissa proteiineissa oikealle kiertävä isomeeri on hallitseva. Tällaisia konformaatioita kutsutaan alfarakenteiksi.
2. Seuraavan tyyppisten proteiinien koostumus ja rakenne eroaa edellisestä siinä, että vetysidoksia ei muodostu molekyylin toisella puolella vierekkäin seisovien tähteiden väliin, vaan merkittävästi etäällä olevien tähteiden välille ja riittävän pitkälle. suuri etäisyys. Tästä syystä koko rakenne on useiden a altoilevien, serpentiinisten polypeptidiketjujen muodossa. Proteiinilla on oltava yksi ominaisuus. Haaroissa olevien aminohappojen rakenteen tulee olla mahdollisimman lyhyt, kuten esimerkiksi glysiinin tai alaniinin. Tämän tyyppistä toissijaista rakennetta kutsutaan beetalevyiksi, koska ne voivat tarttua yhteen muodostaen yhteisen rakenteen.
3. Biologia viittaa proteiinirakenteen kolmanteen tyyppiinmonimutkaisia, hajallaan olevia, epäsäännöllisiä fragmentteja, joilla ei ole stereosäännöllisyyttä ja jotka voivat muuttaa rakennetta ulkoisten olosuhteiden vaikutuksesta.

Esimerkkejä luonnossa esiintyvistä proteiineista ei ole tunnistettu.

Korkea-asteen koulutus

Tämä on melko monimutkainen konformaatio, jota kutsutaan "palloksi". Mikä tällainen proteiini on? Sen rakenne perustuu toissijaiseen rakenteeseen, mutta ryhmien atomien välille lisätään uudentyyppisiä vuorovaikutuksia ja koko molekyyli näyttää laskostuvan, mikä keskittyy siihen tosiasiaan, että hydrofiiliset ryhmät on suunnattu pallon sisään ja hydrofobiset ryhmät. on suunnattu ulospäin.

Tämä selittää proteiinimolekyylin varauksen kolloidisissa vesiliuoksissa. Millaisia vuorovaikutuksia on olemassa?

1. Vesisidokset - pysyvät muuttumattomina samojen osien välillä kuin sekundaarirakenteessa.
2. Hydrofobinen (hydrofiilinen) vuorovaikutus - tapahtuu, kun polypeptidi liuotetaan veteen.
3. Ioninen vetovoima - muodostuu vastakkaisesti varautuneiden aminohappotähteiden (radikaalien) ryhmien välille.
4. Kovalenttiset vuorovaikutukset - pystyvät muodostumaan tiettyjen happokohtien - kysteiinimolekyylien tai pikemminkin niiden pyrstöjen välille.

Siten tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinien koostumusta ja rakennetta voidaan kuvata palloiksi laskostuneiksi polypeptidiketjuiksi, jotka pitävät ja stabiloivat konformaatiotaan erilaisten kemiallisten vuorovaikutusten vuoksi. Esimerkkejä tällaisista peptideistä:fosfoglyseraattikenaasi, tRNA, alfa-keratiini, silkkifibroiini ja muut.

Neljännesrakenne

Tämä on yksi monimutkaisimmista proteiinien muodostamista palloksista. Tällaisten proteiinien rakenne ja toiminnot ovat hyvin monipuolisia ja spesifisiä.

Mikä tämä konformaatio on? Nämä ovat useita (joissakin tapauksissa kymmeniä) suuria ja pieniä polypeptidiketjuja, jotka muodostuvat toisistaan riippumatta. Mutta sitten, johtuen samoista vuorovaikutuksista, joita tarkastelimme tertiääriselle rakenteelle, kaikki nämä peptidit kiertyvät ja kietoutuvat toisiinsa. Tällä tavalla saadaan monimutkaisia konformaatiopalloja, jotka voivat sisältää metalliatomeja, lipidiryhmiä ja hiilihydraattiryhmiä. Esimerkkejä tällaisista proteiineista: DNA-polymeraasi, tupakkaviruksen proteiinikuori, hemoglobiini ja muut.

Kaikilla harkitsemillamme peptidirakenteilla on omat tunnistusmenetelmänsä laboratoriossa, jotka perustuvat nykyaikaisiin kromatografian, sentrifugoinnin, elektroni- ja optisen mikroskopian ja korkean tietokoneteknologian käyttömahdollisuuksiin.

Suoritetut toiminnot

Proteiinien rakenne ja toiminta korreloivat läheisesti keskenään. Toisin sanoen jokaisella peptidillä on tietty rooli, ainutlaatuinen ja spesifinen. On myös niitä, jotka pystyvät suorittamaan useita merkittäviä operaatioita yhdessä elävässä solussa kerralla. On kuitenkin mahdollista ilmaista yleistetyssä muodossa proteiinimolekyylien päätoiminnot elävien olentojen organismeissa:

1. Liiketuki. Yksisoluiset organismit, joko organellit tai jotkutsolutyypit pystyvät liikkumaan, supistumaan, siirtymään. Tämän tarjoavat proteiinit, jotka ovat osa niiden moottorilaitteiston rakennetta: värekarvot, flagella, sytoplasminen kalvo. Jos puhumme soluista, jotka eivät pysty liikkumaan, proteiinit voivat edistää niiden supistumista (lihasmyosiini).
2. Ravitseva tai varaava toiminto. Se on proteiinimolekyylien kerääntymistä kasvien muniin, alkioihin ja siemeniin puuttuvien ravintoaineiden täydentämiseksi edelleen. Peptidit pilkkoutuessaan antavat aminohappoja ja biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä elävien organismien normaalille kehitykselle.
3. Energiatoiminto. Hiilihydraattien lisäksi proteiinit voivat antaa voimaa keholle. Kun 1 g peptidiä hajoaa, vapautuu 17,6 kJ hyödyllistä energiaa adenosiinitrifosfaatin (ATP) muodossa, joka kuluu elintärkeisiin prosesseihin.
4. Signaali- ja säätötoiminto. Se koostuu käynnissä olevien prosessien huolellisesta valvonnasta ja signaalien välittämisestä soluista kudoksiin, niistä elimiin, jälkimmäisistä järjestelmiin ja niin edelleen. Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka määrittää tiukasti veren glukoosimäärän.
5. Reseptoritoiminto. Se suoritetaan muuttamalla peptidin konformaatiota kalvon toisella puolella ja ottamalla toinen pää mukaan uudelleenjärjestelyyn. Samalla lähetetään signaali ja tarvittavat tiedot. Useimmiten tällaiset proteiinit rakennetaan solujen sytoplasmisiin kalvoihin ja valvovat tiukasti kaikkia sen läpi kulkevia aineita. Ilmoita myös kokemialliset ja fysikaaliset muutokset ympäristössä.
6. Peptidien kuljetustoiminto. Sen suorittavat kanavaproteiinit ja kantajaproteiinit. Niiden rooli on ilmeinen - kuljettaa tarvittavat molekyylit paikkoihin, joissa on alhainen pitoisuus osista, joissa on korkea. Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin kuljettaminen elinten ja kudosten läpi hemoglobiiniproteiinin avulla. He myös kuljettavat alhaisen molekyylipainon omaavia yhdisteitä sisällä olevan solukalvon läpi.
7. Rakennetoiminto. Yksi tärkeimmistä niistä, joita proteiini suorittaa. Kaikkien solujen rakenne, niiden organellit saadaan juuri peptideistä. Ne, kuten kehys, asettavat muodon ja rakenteen. Lisäksi he tukevat sitä ja muokkaavat sitä tarvittaessa. Siksi kaikki elävät organismit tarvitsevat proteiineja ruokavaliossaan kasvua ja kehitystä varten. Näitä peptidejä ovat elastiini, tubuliini, kollageeni, aktiini, keratiini ja muut.
8. Katalyyttinen toiminto. Entsyymit tekevät sen. Lukuisat ja vaihtelevat, ne nopeuttavat kaikkia kemiallisia ja biokemiallisia reaktioita kehossa. Ilman heidän osallistumistaan tavallinen omena vatsassa voitiin sulattaa vain kahdessa päivässä, suurella todennäköisyydellä mätää. Katalaasin, peroksidaasin ja muiden entsyymien vaikutuksesta tämä prosessi kestää kaksi tuntia. Yleisesti ottaen proteiinien tämän roolin ansiosta tapahtuu anabolia ja katabolia eli muovi- ja energia-aineenvaihdunta.

Suojarooli

On olemassa useita erilaisia uhkia, joilta proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehoa.

Ensin kemiallinentraumaattisten reagenssien, kaasujen, molekyylien, eri vaikutusspektristen aineiden hyökkäys. Peptidit voivat olla kemiallisessa vuorovaikutuksessa niiden kanssa, muuttaen ne vaarattomaan muotoon tai yksinkertaisesti neutraloimalla ne.

Toiseksi haavojen fyysinen uhka - jos fibrinogeeniproteiini ei muutu ajoissa fibriiniksi vauriokohdassa, veri ei hyydy, mikä tarkoittaa, että tukos ei tapahdu. Sitten päinvastoin tarvitset plasmiinipeptidiä, joka pystyy liuottamaan hyytymän ja palauttamaan suonen läpinäkyvyyden.

Kolmanneksi, koskemattomuuden uhka. Immuunipuolustusta muodostavien proteiinien rakenne ja merkitys ovat erittäin tärkeitä. Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit ovat kaikki tärkeitä ja merkittäviä elementtejä ihmisen imu- ja immuunijärjestelmässä. Mikä tahansa vieras hiukkanen, haitallinen molekyyli, kuollut solun osa tai koko rakenne altistetaan välittömästi peptidiyhdisteen tutkimukselle. Siksi ihminen voi itsenäisesti, ilman lääkkeiden apua, suojautua päivittäin infektioilta ja yksinkertaisilta viruksilta.

Fysikaaliset ominaisuudet

Soluproteiinin rakenne on hyvin spesifinen ja riippuu suoritettavasta toiminnosta. Mutta kaikkien peptidien fysikaaliset ominaisuudet ovat samanlaisia ja kiteytyvät seuraaviin ominaisuuksiin.

1. Molekyylin paino on jopa 1 000 000 d altonia.
2. Kolloidiset järjestelmät muodostuvat vesiliuoksessa. Siellä rakenne saa varauksen, joka voi vaihdella ympäristön happamuudesta riippuen.
3. Kun ne altistetaan ankarille olosuhteille (säteilytys, happo tai emäs, lämpötila ja niin edelleen), ne voivat siirtyä muille konformaatiotasoille, elidenaturoi. Tämä prosessi on peruuttamaton 90 prosentissa tapauksista. On kuitenkin myös käänteinen siirtymä - renaturaatio.

Nämä ovat peptidien fyysisten ominaisuuksien pääominaisuudet.