Yksi elämän määritelmistä on seuraava: "Elämä on proteiinikappaleiden olemassaolon tapa." Planeetallamme poikkeuksetta kaikki organismit sisältävät sellaisia orgaanisia aineita kuin proteiineja. Tässä artikkelissa kuvataan yksinkertaisia ja monimutkaisia proteiineja, tunnistetaan erot molekyylirakenteessa ja tarkastellaan myös niiden toimintoja solussa.
Mitä ovat proteiinit
Biokemian näkökulmasta nämä ovat suurimolekyylisiä orgaanisia polymeerejä, joiden monomeerit ovat 20 erilaista aminohappoa. Ne on yhdistetty toisiinsa kovalenttisilla kemiallisilla sidoksilla, joita kutsutaan muuten peptidisidoksiksi. Koska proteiinimonomeerit ovat amfoteerisia yhdisteitä, ne sisältävät sekä aminoryhmän että funktionaalisen karboksyyliryhmän. Niiden välillä syntyy CO-NH-kemiallinen sidos.
Jos polypeptidi koostuu aminohappotähteistä, se muodostaa yksinkertaisen proteiinin. Polymeerimolekyylit, jotka sisältävät lisäksi metalli-ioneja, vitamiineja, nukleotideja, hiilihydraatteja, ovat monimutkaisia proteiineja. Seuraavaksi meharkitse polypeptidien tilarakennetta.
Proteiinimolekyylien järjestäytymistasot
Niitä on neljässä eri kokoonpanossa. Ensimmäinen rakenne on lineaarinen, se on yksinkertaisin ja siinä on polypeptidiketjun muoto; sen spiraalistumisen aikana muodostuu lisää vetysidoksia. Ne stabiloivat heliksiä, jota kutsutaan toissijaiseksi rakenteeksi. Organisaation kolmannella tasolla on yksinkertaisia ja monimutkaisia proteiineja, useimmat kasvi- ja eläinsolut. Viimeinen konfiguraatio, kvaternäärinen, syntyy useiden natiivirakenteen molekyylien vuorovaikutuksesta, joita yhdistävät koentsyymit. Tämä on monimutkaisten proteiinien rakenne, jotka suorittavat erilaisia toimintoja kehossa.
Yksinkertaisten proteiinien monimuotoisuus
Tätä polypeptidien ryhmää ei ole lukuisia. Niiden molekyylit koostuvat vain aminohappotähteistä. Proteiineja ovat esimerkiksi histonit ja globuliinit. Ensimmäiset esitetään ytimen rakenteessa ja yhdistetään DNA-molekyyleihin. Toista ryhmää - globuliineja - pidetään veriplasman pääkomponentteina. Proteiini, kuten gammaglobuliini, suorittaa immuunipuolustustoimintoja ja on vasta-aine. Nämä yhdisteet voivat muodostaa komplekseja, jotka sisältävät monimutkaisia hiilihydraatteja ja proteiineja. Fibrillaariset yksinkertaiset proteiinit, kuten kollageeni ja elastiini, ovat osa sidekudosta, rustoa, jänteitä ja ihoa. Niiden päätehtävät ovat rakentaminen ja tuki.
Proteiinitubuliini on osa mikrotubuluksia, jotka ovat yksisoluisten organismien, kuten värpästen, euglena- ja loissiimojen, värien ja siimojen komponentteja. Samaa proteiinia löytyy monisoluisista organismeista (siemensiima, munan värekarvot, ohutsuolen väreepiteeli).
Albumiiniproteiini suorittaa varastointitoiminnon (esimerkiksi munanvalkuainen). Viljakasvien - rukiin, riisin, vehnän - siementen endospermiin kerääntyy proteiinimolekyylejä. Niitä kutsutaan solusulkeumiksi. Siemenalkio käyttää näitä aineita kehityksensä alussa. Lisäksi vehnän jyvien korkea proteiinipitoisuus on erittäin tärkeä jauhon laadun indikaattori. Gluteenipitoisista jauhoista paistettu leipä on korkean makuista ja terveellisempää. Gluteenia on niin sanotuissa durumvehnälajikkeissa. Syvänmeren kalojen veriplasma sisältää proteiineja, jotka estävät niitä kuolemasta kylmään. Niillä on jäätymistä estäviä ominaisuuksia, jotka estävät kehon kuoleman matalissa veden lämpötiloissa. Toisa alta geotermisissä lähteissä elävien termofiilisten bakteerien soluseinä sisältää proteiineja, jotka voivat säilyttää luonnollisen rakenteensa (tertiäärisen tai kvaternäärisen rakenteensa) eivätkä denaturoidu lämpötila-alueella +50 - + 90 °С.
Proteidit
Nämä ovat monimutkaisia proteiineja, joille on ominaista suuri monimuotoisuus niiden suorittamien eri toimintojen vuoksi. Kuten aiemmin todettiin, tämä polypeptidiryhmä sisältää proteiiniosan lisäksi proteettisen ryhmän. Monimutkaiset proteiinit voivat muuttaa erilaisten tekijöiden, kuten korkean lämpötilan, raskasmetallien suolojen, väkevien alkalien ja happojen vaikutuksesta.tilamuoto, yksinkertaistaa sitä. Tätä ilmiötä kutsutaan denaturaatioksi. Monimutkaisten proteiinien rakenne rikkoutuu, vetysidokset katkeavat ja molekyylit menettävät ominaisuutensa ja toimintansa. Yleensä denaturoituminen on peruuttamatonta. Mutta joillekin polypeptideille, jotka suorittavat katalyyttisiä, motorisia ja signaalitoimintoja, renaturaatio on mahdollista - proteiinin luonnollisen rakenteen palauttaminen.
Jos epävakauttavan tekijän vaikutus kestää pitkään, proteiinimolekyyli tuhoutuu kokonaan. Tämä johtaa primäärirakenteen peptidisidosten katkeamiseen. Proteiinia ja sen toimintoja ei ole enää mahdollista palauttaa. Tätä ilmiötä kutsutaan tuhoamiseksi. Esimerkki on kananmunien keittäminen: nestemäinen proteiini - albumiini, joka on tertiaarisessa rakenteessa, tuhoutuu täysin.
Proteiinin biosynteesi
Muista vielä kerran, että elävien organismien polypeptidien koostumus sisältää 20 aminohappoa, joiden joukossa on välttämättömiä. Näitä ovat lysiini, metioniini, fenyylialaniini jne. Ne tulevat verenkiertoon ohutsuolesta sen proteiinituotteiden hajoamisen jälkeen. Ei-välttämättömien aminohappojen (alaniini, proliini, seriini) syntetisoimiseksi sienet ja eläimet käyttävät typpeä sisältäviä yhdisteitä. Kasvit, jotka ovat autotrofeja, muodostavat itsenäisesti kaikki tarvittavat yhdistemonomeerit, jotka edustavat monimutkaisia proteiineja. Tätä varten he käyttävät nitraatteja, ammoniakkia tai vapaata typpeä assimilaatioreaktioissaan. Mikro-organismeissa jotkut lajit tarjoavat itselleen täydellisen aminohapposarjan, kun taas toisissa vain joitain monomeereja syntetisoidaan. Tasotproteiinien biosynteesi tapahtuu kaikkien elävien organismien soluissa. Transkriptio tapahtuu tumassa ja translaatio tapahtuu solun sytoplasmassa.
Ensimmäinen vaihe - mRNA-prekursorin synteesi tapahtuu RNA-polymeraasientsyymin osallistuessa. Se katkaisee vetysidoksia DNA-säikeiden välillä ja muodostaa yhteen niistä komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti pre-mRNA-molekyylin. Se leikataan, eli se kypsyy ja poistuu sitten ytimestä sytoplasmaan muodostaen matriisin ribonukleiinihapon.
Toisen vaiheen toteuttamiseksi tarvitaan erityisiä organelleja - ribosomeja sekä informaatio- ja kuljetusribonukleiinihappojen molekyylejä. Toinen tärkeä edellytys on ATP-molekyylien läsnäolo, koska plastisia vaihtoreaktioita, joihin kuuluu proteiinien biosynteesi, tapahtuu energian absorption yhteydessä.
Entsyymit, niiden rakenne ja toiminnot
Tämä on suuri joukko proteiineja (noin 2000), jotka toimivat aineina, jotka vaikuttavat solujen biokemiallisten reaktioiden nopeuteen. Ne voivat olla yksinkertaisia (trepsiini, pepsiini) tai monimutkaisia. Monimutkaiset proteiinit koostuvat koentsyymistä ja apoentsyymistä. Itse proteiinin spesifisyys suhteessa yhdisteisiin, joihin se vaikuttaa, määrittää koentsyymin, ja proteiinien aktiivisuus havaitaan vain, kun proteiinikomponentti liittyy apoentsyymiin. Entsyymin katalyyttinen aktiivisuus ei riipu koko molekyylistä, vaan ainoastaan aktiivisesta kohdasta. Sen rakenne vastaa periaatteen mukaan katalysoidun aineen kemiallista rakennetta"näppäinlukko", joten entsyymien toiminta on tiukasti spesifistä. Monimutkaisten proteiinien tehtäviä ovat sekä osallistuminen aineenvaihduntaprosesseihin että niiden käyttö akseptoreina.
Monimutkaisten proteiinien luokat
Biokemistit ovat kehittäneet ne kolmen kriteerin perusteella: fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet, toiminnalliset ominaisuudet ja proteiinien erityiset rakenteelliset ominaisuudet. Ensimmäiseen ryhmään kuuluvat polypeptidit, jotka eroavat sähkökemiallisilta ominaisuuksiltaan. Ne jaetaan emäksisiin, neutraaleihin ja happamiin. Veteen verrattuna proteiinit voivat olla hydrofiilisiä, amfifiilisiä ja hydrofobisia. Toinen ryhmä sisältää entsyymit, joita tarkastelimme aiemmin. Kolmanteen ryhmään kuuluvat polypeptidit, jotka eroavat proteettisten ryhmien kemiallisesta koostumuksesta (näitä ovat kromoproteiinit, nukleoproteiinit, metalloproteiinit).
Katsotaanpa monimutkaisten proteiinien ominaisuuksia yksityiskohtaisemmin. Esimerkiksi hapan proteiini, joka on osa ribosomeja, sisältää 120 aminohappoa ja on universaali. Sitä löytyy sekä prokaryoottisten että eukaryoottisten solujen proteiineja syntetisoivista organelleista. Toinen tämän ryhmän edustaja, S-100-proteiini, koostuu kahdesta ketjusta, jotka on yhdistetty kalsiumionilla. Se on osa hermosoluja ja neurogliaa - hermoston tukikudosta. Kaikkien happamien proteiinien yhteinen ominaisuus on korkea kaksiemäksisten karboksyylihappojen: glutamiini- ja asparagiinihappopitoisuus. Alkalisiin proteiineihin kuuluvat histonit - proteiinit, jotka ovat osa DNA:n ja RNA:n nukleiinihappoja. Niiden kemiallisen koostumuksen ominaisuus on suuri määrä lysiiniä ja arginiinia. Histonit muodostavat yhdessä ytimen kromatiinin kanssa kromosomeja - solujen perinnöllisyyden tärkeimpiä rakenteita. Nämä proteiinit ovat mukana transkriptio- ja translaatioprosesseissa. Amfifiiliset proteiinit ovat laaj alti läsnä solukalvoissa muodostaen lipoproteiinikaksoiskerroksen. Siten tutkittuamme edellä tarkasteltuja monimutkaisten proteiinien ryhmiä olimme vakuuttuneita siitä, että niiden fysikaalis-kemialliset ominaisuudet määräytyvät proteiinikomponentin ja proteettisten ryhmien rakenteen perusteella.
Jotkut monimutkaiset solukalvoproteiinit pystyvät tunnistamaan erilaisia kemiallisia yhdisteitä, kuten antigeenejä, ja reagoimaan niihin. Tämä on proteiinien signaalitoiminto, se on erittäin tärkeä ulkoisesta ympäristöstä tulevien aineiden selektiivisen imeytymisen prosesseille ja sen suojaamiselle.
Glykoproteiinit ja proteoglykaanit
Ne ovat monimutkaisia proteiineja, jotka eroavat toisistaan proteettisten ryhmien biokemiallisen koostumuksen suhteen. Jos kemialliset sidokset proteiinikomponentin ja hiilihydraattiosan välillä ovat kovalenttisia glykosidisia, tällaisia aineita kutsutaan glykoproteiineiksi. Niiden apoentsyymiä edustavat mono- ja oligosakkaridien molekyylit, esimerkkejä tällaisista proteiineista ovat protrombiini, fibrinogeeni (veren hyytymiseen osallistuvat proteiinit). Kortiko- ja gonadotrooppiset hormonit, interferonit, kalvoentsyymit ovat myös glykoproteiineja. Proteoglykaanimolekyyleissä proteiiniosa on vain 5%, loput kuuluvat proteettiseen ryhmään (heteropolysakkaridi). Molemmat osat on liitetty OH-treoniini- ja arginiiniryhmien sekä NH2-glutamiini- ja lysiiniryhmien glykosidisidoksella. Proteoglykaanimolekyyleillä on erittäin tärkeä rooli solun vesi-suola-aineenvaihdunnassa. Allaesittää taulukon tutkimistamme monimutkaisista proteiineista.
| Glykoproteiinit | Proteoglykaanit |
| Proteesiryhmien rakenneosat | |
| 1. Monosakkaridit (glukoosi, galaktoosi, mannoosi) | 1. Hyaluronihappo |
| 2. Oligosakkaridit (m altoosi, laktoosi, sakkaroosi) | 2. Kondraattihappo. |
| 3. Monosakkaridien asetyloidut aminojohdannaiset | 3. Hepariini |
| 4. Deoksisakkaridit | |
| 5. Neuramiini- ja siaalihapot | |
Metalloproteiinit
Nämä aineet sisältävät molekyyleissään yhden tai useamman metallin ioneja. Harkitse esimerkkejä yllä olevaan ryhmään kuuluvista monimutkaisista proteiineista. Nämä ovat ensisijaisesti entsyymejä, kuten sytokromioksidaasia. Se sijaitsee mitokondrioiden risteyksissä ja aktivoi ATP-synteesin. Ferriini ja transferriini ovat proteiineja, jotka sisältävät rautaioneja. Ensimmäinen tallettaa ne soluihin, ja toinen on kuljetusproteiini veressä. Toinen metalloproteiini on alfa-amelaasi, se sisältää kalsiumioneja, on osa sylkeä ja haimamehua ja osallistuu tärkkelyksen hajoamiseen. Hemoglobiini on sekä metalloproteiini että kromoproteiini. Se suorittaa kuljetusproteiinin tehtäviä kuljettaen happea. Tämän seurauksena muodostuu yhdiste oksihemoglobiini. Kun hiilimonoksidia, jota kutsutaan myös hiilimonoksidiksi, hengitetään sisään, sen molekyylit muodostavat erittäin vakaan yhdisteen punasolujen hemoglobiinin kanssa. Se leviää nopeasti elinten ja kudosten läpi aiheuttaen myrkytyksen.soluja. Seurauksena on, että hiilimonoksidin pitkäaikainen hengittäminen kuolee tukehtumisesta. Hemoglobiini siirtää myös osittain kataboliassa muodostunutta hiilidioksidia. Veren virtauksen myötä hiilidioksidi pääsee keuhkoihin ja munuaisiin, ja niistä - ulkoiseen ympäristöön. Joissakin äyriäisissä ja nilviäisissä hemosyaniini on happea kuljettava proteiini. Se sisältää raudan sijasta kupari-ioneja, joten eläinten veri ei ole punaista vaan sinistä.
Klorofyllifunktiot
Kuten aiemmin mainitsimme, monimutkaiset proteiinit voivat muodostaa komplekseja pigmenttien - värillisten orgaanisten aineiden kanssa. Niiden väri riippuu kromoformiryhmistä, jotka selektiivisesti absorboivat tiettyjä auringonvalon spektrejä. Kasvisoluissa on vihreitä plastideja - kloroplasteja, jotka sisältävät pigmentin klorofylliä. Se koostuu magnesiumatomeista ja moniarvoisesta alkoholifytolista. Ne liittyvät proteiinimolekyyleihin, ja kloroplastit itsessään sisältävät tylakoideja (levyjä) tai kalvoja, jotka on yhdistetty pinoihin - grana. Ne sisältävät fotosynteettisiä pigmenttejä - klorofyllejä - ja muita karotenoideja. Tässä ovat kaikki fotosynteettisissä reaktioissa käytetyt entsyymit. Siten kromoproteiinit, joihin kuuluu klorofylli, suorittavat tärkeimmät toiminnot aineenvaihdunnassa, nimittäin assimilaatio- ja dissimilaatioreaktioissa.
Virusproteiinit
Niitä pitävät vira-v altakuntaan kuuluvien ei-soluisten elämänmuotojen edustajat. Viruksilla ei ole omaa proteiinisyntetisointilaitteistoa. Nukleiinihapot, DNA tai RNA, voivat aiheuttaa synteesiäviruksen tartuttaman solun omia hiukkasia. Yksinkertaiset virukset koostuvat vain proteiinimolekyyleistä, jotka on koottu tiiviisti kierteisiksi tai monitahoisiksi rakenteiksi, kuten tupakan mosaiikkivirus. Monimutkaisilla viruksilla on lisäkalvo, joka muodostaa osan isäntäsolun plasmakalvosta. Se voi sisältää glykoproteiineja (hepatiitti B-virus, isorokkovirus). Glykoproteiinien päätehtävä on spesifisten reseptorien tunnistaminen isäntäsolukalvolla. Viruksen lisäkuoret sisältävät myös entsyymiproteiineja, jotka varmistavat DNA:n replikaation tai RNA:n transkription. Edellä olevan perusteella voidaan tehdä seuraava johtopäätös: viruspartikkelien vaippaproteiineilla on erityinen rakenne, joka riippuu isäntäsolun kalvoproteiineista.
Tässä artikkelissa olemme karakterisoineet monimutkaisia proteiineja, tutkineet niiden rakennetta ja toimintoja eri elävien organismien soluissa.
