Proteiinit ovat orgaanisia aineita. Näille makromolekyyliyhdisteille on ominaista tietty koostumus, ja ne hajoavat aminohapoiksi hydrolyysin aikana. Proteiinimolekyylejä on monenlaisia muotoja, joista monet koostuvat useista polypeptidiketjuista. Tieto proteiinin rakenteesta on koodattu DNA:han, ja proteiinisynteesiprosessia kutsutaan translaatioksi.
Proteiinien kemiallinen koostumus
Keskimääräinen proteiini sisältää:
- 52 % hiiltä;
- 7 % vetyä;
- 12 % typpeä;
- 21 % happea;
- 3 % rikkiä.
Proteiinimolekyylit ovat polymeerejä. Niiden rakenteen ymmärtämiseksi on tarpeen tietää, mitä niiden monomeerit, aminohapot, ovat.
Aminohapot
Ne jaetaan yleensä kahteen luokkaan: jatkuvasti esiintyviin ja satunnaisiin. Ensimmäiset sisältävät 18 proteiinimonomeeriä ja 2 muuta amidia: asparagiini- ja glutamiinihappoa. Joskus happoja on vain kolme.
Nämä hapot voidaan luokitella monella tapaa: sivuketjujen luonteen tai niiden radikaalien varauksen perusteella ne voidaan jakaa myös CN- ja COOH-ryhmien lukumäärällä.
Proteiinin primäärirakenne
Proteiiniketjun aminohapposekvenssi määrääsen myöhemmät organisaatiotasot, ominaisuudet ja toiminnot. Pääasiallinen sidostyyppi monomeerien välillä on peptidi. Se muodostuu irrottamalla vety yhdestä aminohaposta ja OH-ryhmä toisesta.
Proteiinimolekyylin ensimmäinen organisoitumistaso on siinä olevien aminohappojen sekvenssi, yksinkertaisesti ketju, joka määrittää proteiinimolekyylien rakenteen. Se koostuu "luurangosta", jolla on säännöllinen rakenne. Tämä on toistuva sekvenssi -NH-CH-CO-. Erillisiä sivuketjuja edustavat aminohapporadikaalit (R), joiden ominaisuudet määräävät proteiinien rakenteen koostumuksen.
Vaikka proteiinimolekyylien rakenne olisi sama, ne voivat erota ominaisuuksiltaan vain siitä, että niiden monomeerien ketjussa on erilainen sekvenssi. Aminohappojen järjestyksen proteiinissa määräävät geenit ja se sanelee proteiinille tietyt biologiset toiminnot. Monomeerien sekvenssi samasta tehtävästä vastaavissa molekyyleissä on usein läheinen eri lajeissa. Tällaiset molekyylit - organisaatioltaan samanlaiset tai samank altaiset ja jotka suorittavat samoja tehtäviä erityyppisissä organismeissa - ovat homologisia proteiineja. Tulevien molekyylien rakenne, ominaisuudet ja toiminnot selvitetään jo aminohappoketjun synteesivaiheessa.
Yleisiä ominaisuuksia
Proteiinien rakennetta on tutkittu pitkään, ja niiden primäärirakenteen analyysi antoi meille mahdollisuuden tehdä joitain yleistyksiä. Useimmille proteiineille on ominaista kaikkien kahdenkymmenen aminohapon läsnäolo, joista erityisen paljon on glysiiniä, alaniinia, asparagiinihappoa, glutamiinia ja vähän tryptofaania, arginiinia, metioniinia,histidiini. Ainoat poikkeukset ovat tietyt proteiiniryhmät, esimerkiksi histonit. Niitä tarvitaan DNA:n pakkaamiseen ja ne sisältävät paljon histidiiniä.
Toinen yleistys: globulaarisissa proteiineissa ei ole yleisiä aminohappojen vuorottelukuvioita. Mutta jopa polypeptideissä, jotka ovat kaukana biologisesta aktiivisuudesta, on pieniä identtisiä molekyylifragmentteja.
Toissijainen rakenne
Polypeptidiketjun toinen organisoitumistaso on sen avaruudellinen järjestely, jota vetysidokset tukevat. Varaa α-heliksi ja β-kerta. Osalla ketjusta ei ole järjestettyä rakennetta, tällaisia vyöhykkeitä kutsutaan amorfisiksi.
Kaikkien luonnollisten proteiinien alfaheliksi on oikeakätinen. Kierteen aminohappojen sivuradikaalit ovat aina ulospäin ja sijaitsevat sen akselin vastakkaisilla puolilla. Jos ne ovat ei-polaarisia, ne ryhmitellään spiraalin toiselle puolelle, jolloin syntyy kaaria, jotka luovat olosuhteet eri spiraalin osien lähentymiselle.
Beeta-laskokset - erittäin pitkänomaiset spiraalit - sijaitsevat taipumus vierekkäin proteiinimolekyylissä ja muodostavat yhdensuuntaisia ja ei-rinnakkaisia β-laskostettuja kerroksia.
Tertiäärinen proteiinirakenne
Proteiinimolekyylin kolmas organisoitumistaso on spiraalien, laskosten ja amorfisten osien laskostuminen tiiviiksi rakenteeksi. Tämä johtuu monomeerien sivuradikaalien vuorovaikutuksesta toistensa kanssa. Tällaiset liitännät on jaettu useisiin tyyppeihin:
- vetysidoksia muodostuu polaaristen radikaalien välille;
- hydrofobinen– ei-polaaristen R-ryhmien välillä;
- sähköstaattiset vetovoimat (ionisidokset) – ryhmien välillä, joiden varaukset ovat vastakkaisia;
- disulfidisillat kysteiiniradikaalien välillä.
Viimeinen sidostyyppi (–S=S-) on kovalenttinen vuorovaikutus. Disulfidisillat vahvistavat proteiineja, niiden rakenteesta tulee kestävämpi. Mutta tällaisia yhteyksiä ei vaadita. Esimerkiksi polypeptidiketjussa voi olla hyvin vähän kysteiiniä tai sen radikaalit sijaitsevat lähellä eivätkä pysty muodostamaan "siltaa".
Organisaation neljäs taso
Kaikki proteiinit eivät muodosta kvaternaarista rakennetta. Neljännen tason proteiinien rakenteen määrää polypeptidiketjujen (protomeerien) lukumäärä. Ne on liitetty toisiinsa samoilla sidoksilla kuin edellinen organisaatiotaso disulfidisiltoja lukuun ottamatta. Molekyyli koostuu useista protomeereistä, joista jokaisella on oma erityinen (tai identtinen) tertiäärinen rakenne.
Kaikki organisaatiotasot määrittävät toiminnot, joita tuloksena olevat proteiinit suorittavat. Proteiinien rakenne organisaation ensimmäisellä tasolla määrittää erittäin tarkasti niiden myöhemmän roolin solussa ja koko kehossa.
Proteiinitoiminnot
On vaikea edes kuvitella, kuinka tärkeä rooli proteiinilla on solutoiminnassa. Yllä tarkastelimme niiden rakennetta. Proteiinien toiminnot riippuvat siitä suoraan.
Suorittavat rakenteellisen (rakenteellisen) toiminnon, ja ne muodostavat perustan minkä tahansa elävän solun sytoplasmalle. Nämä polymeerit ovat kaikkien solukalvojen päämateriaali, kunovat kompleksoituneita lipidien kanssa. Tämä sisältää myös solun jakautumisen osastoihin, joista jokaisella on omat reaktiot. Tosiasia on, että jokainen soluprosessien kompleksi vaatii omat olosuhteet, erityisesti väliaineen pH:lla on tärkeä rooli. Proteiinit rakentavat ohuita osioita, jotka jakavat solun niin sanotuiksi osastoiksi. Ja itse ilmiötä kutsutaan lokeroitumiseksi.
Katalyyttinen tehtävä on säädellä kaikkia solun reaktioita. Kaikki entsyymit ovat alkuperältään joko yksinkertaisia tai monimutkaisia proteiineja.
Kaikenlaiset organismien liikkeet (lihasten työ, protoplasman liike solussa, värekkojen välkkyminen alkueläimissä jne.) suoritetaan proteiinien avulla. Proteiinien rakenteen ansiosta ne voivat liikkua, muodostaa kuituja ja renkaita.
Kuljetustoiminto on, että monet aineet kulkeutuvat solukalvon läpi erityisten kantajaproteiinien avulla.
Näiden polymeerien hormonaalinen rooli on heti selvä: monet hormonit ovat rakenteeltaan proteiineja, esimerkiksi insuliini, oksitosiini.
Varatoiminto määräytyy sen perusteella, että proteiinit pystyvät muodostamaan kerrostumia. Esimerkiksi kananmunan valgumiini, maidon kaseiini, kasvien siemenproteiinit - ne varastoivat suuren määrän ravinteita.
Kaikki jänteet, nivelnivelet, luuston luut, kaviot muodostuvat proteiineista, mikä vie meidät niiden seuraavaan tehtävään - tukemiseen.
Proteiinimolekyylit ovat reseptoreita, jotka tunnistavat selektiivisesti tiettyjä aineita. Tässä roolissa glykoproteiinit ja lektiinit ovat erityisen tunnettuja.
Tärkeinimmuniteettitekijät - vasta-aineet ja komplementtijärjestelmä ovat alkuperänsä perusteella proteiineja. Esimerkiksi veren hyytymisprosessi perustuu fibrinogeeniproteiinin muutoksiin. Ruokatorven ja mahalaukun sisäseinämät on vuorattu suojaavalla limakalvoproteiinikerroksella - lisiinit. Myös toksiinit ovat alkuperältään proteiineja. Eläinten kehoa suojaavan ihon perusta on kollageeni. Kaikki nämä proteiinitoiminnot ovat suojaavia.
No, viimeinen toiminto on säätelevä. On proteiineja, jotka säätelevät genomin toimintaa. Eli ne säätelevät transkriptiota ja kääntämistä.
Proteiinien roolista huolimatta, tiedemiehet ovat selvittäneet proteiinien rakennetta pitkään. Ja nyt he löytävät uusia tapoja käyttää tätä tietoa.
