Proteiinit (polypeptidit, proteiinit) ovat makromolekyylisiä aineita, joihin kuuluu peptidisidoksella yhdistettyjä alfa-aminohappoja. Elävien organismien proteiinien koostumus määräytyy geneettisen koodin mukaan. Yleensä synteesissä käytetään 20 standardiaminohapon sarjaa.
Proteiiniluokitus
Proteiinien erottelu suoritetaan eri kriteerien mukaan:
- Molekyylin muoto.
- Sovellus.
- Toiminnot.
Viimeisen kriteerin mukaan proteiinit luokitellaan:
- Rakenteellisesta.
- ravitsevaa ja säästävää.
- Liikenne.
- Urakoitsijat.
Rakenteelliset proteiinit
Näitä ovat elastiini, kollageeni, keratiini, fibroiini. Rakenteelliset polypeptidit osallistuvat solukalvojen muodostumiseen. He voivat luoda kanavia tai suorittaa niissä muita toimintoja.
Ravintoivat, varastoivat proteiinit
Ravintoainepolypeptidi on kaseiini. Sen ansiosta kasvava organismi saa kalsiumia, fosforia jaaminohapot.
Varaproteiinit ovat viljelykasvien siemeniä, munanvalkuaista. Niitä kulutetaan alkioiden kehitysvaiheessa. Ihmiskehossa, kuten eläimissä, proteiineja ei varastoida varaan. Niitä on saatava säännöllisesti ruoan kanssa, muuten dystrofian kehittyminen on todennäköistä.
Kuljetuspolypeptidit
Hemoglobiini on klassinen esimerkki tällaisista proteiineista. Myös muita polypeptidejä, jotka osallistuvat hormonien, lipidien ja muiden aineiden liikkumiseen, löytyy verestä.
Solukalvot sisältävät proteiineja, joilla on kyky kuljettaa ioneja, aminohappoja, glukoosia ja muita yhdisteitä solukalvon läpi.
Supistuvat proteiinit
Näiden polypeptidien toiminnot liittyvät lihassäikeiden toimintaan. Lisäksi ne mahdollistavat värien ja siimojen liikkumisen alkueläimissä. Supistuvat proteiinit kuljettavat organelleja solun sisällä. Niiden läsnäolon ansiosta solumuotojen muutos varmistetaan.
Esimerkkejä supistuvista proteiineista ovat myosiini ja aktiini. On syytä sanoa, että näitä polypeptidejä ei löydy vain lihaskuitujen soluista. Supistuvat proteiinit suorittavat tehtävänsä lähes kaikissa eläinkudoksissa.
Ominaisuudet
Soluista löytyy yksittäinen polypeptidi, tropomyosiini. Supistuva lihasproteiini myosiini on sen polymeeri. Se muodostaa kompleksin aktiinin kanssa.
Supistuvat lihasproteiinit eivät liukene veteen.
Polypeptidisynteesin nopeus
Se säätelee kilpirauhanen jasteroidihormonit. Tunkeutuessaan soluun ne sitoutuvat tiettyihin reseptoreihin. Muodostunut kompleksi tunkeutuu solun ytimeen ja sitoutuu kromatiiniin. Tämä lisää polypeptidisynteesin nopeutta geenitasolla.
Aktiiviset geenit lisäävät tiettyjen RNA:iden synteesiä. Se poistuu ytimestä, menee ribosomeihin ja aktivoi uusien rakenteellisten tai supistuvien proteiinien, entsyymien tai hormonien synteesin. Tämä on geenien anabolinen vaikutus.
Sillä välin proteiinisynteesi soluissa on melko hidas prosessi. Se vaatii korkeita energiakustannuksia ja muovimateriaalia. Näin ollen hormonit eivät pysty hallitsemaan aineenvaihduntaa nopeasti. Niiden päätehtävänä on säädellä kehon solujen kasvua, erilaistumista ja kehitystä.
Lihassupistus
Se on loistava esimerkki proteiinien supistumistoiminnasta. Tutkimuksen aikana havaittiin, että lihasten supistumisen perusta on polypeptidin fysikaalisten ominaisuuksien muutos.
Supistumistoimintoa suorittaa aktomyosiiniproteiini, joka on vuorovaikutuksessa adenosiinitrifosforihapon kanssa. Tähän yhteyteen liittyy myofibrillien supistuminen. Tällainen vuorovaikutus voidaan havaita kehon ulkopuolella.
Jos esimerkiksi vedessä liotetut (maseroidut) lihaskuidut, joilla ei ole kiihottumista, altistetaan adenosiinitrifosfaattiliuokselle, niiden jyrkkä supistuminen alkaa samalla tavalla kuin elävien lihasten supistuminen. Tällä kokemuksella on suuri käytännön merkitys. Hän todistaa sen tosiasianlihasten supistuminen vaatii supistuvien proteiinien kemiallisen reaktion energiarikkaan aineen kanssa.
E-vitamiinin toiminta
Yhtäältä se on tärkein solunsisäinen antioksidantti. E-vitamiini suojaa rasvoja ja muita helposti hapettuvia yhdisteitä hapettumiselta. Samalla se toimii elektronin kantajana ja osallistuu redox-reaktioihin, jotka liittyvät vapautuneen energian varastointiin.
E-vitamiinin puutos aiheuttaa lihaskudoksen surkastumista: supistuvan proteiinin myosiinin pitoisuus vähenee jyrkästi, ja se korvataan kollageenilla, inertillä polypeptidillä.
Myosiinin spesifisyys
Se pidetään yhtenä tärkeimmistä supistumisproteiineista. Sen osuus polypeptidien kokonaispitoisuudesta lihaskudoksessa on noin 55 %.
Myofibrillien filamentit (paksut filamentit) on valmistettu myosiinista. Molekyyli sisältää pitkän säikeisen osan, jossa on kaksoiskierrerakenne, ja päitä (pallomaisia rakenteita). Myosiini sisältää 6 alayksikköä: 2 raskasta ja 4 kevyttä ketjua, jotka sijaitsevat pallomaisessa osassa.
Fibrillaarialueen päätehtävä on kyky muodostaa myosiinifilamentteja tai paksuja protofibrillejä.
Päissä on ATPaasin aktiivinen kohta ja aktiinia sitova keskus. Tämä varmistaa ATP:n hydrolyysin ja sitoutumisen aktiinifilamentteihin.
Lajikkeet
Aktiinin ja myosiinin alatyypit ovat:
- Dynein siimosta ja värekarvoistaalkueläimet.
- Spektriini punasolukalvoissa.
- Perisynaptisten kalvojen neurosteniini.
Baktiinipolypeptidit, jotka vastaavat erilaisten aineiden liikkeestä pitoisuusgradientissa, voidaan lukea myös aktiinin ja myosiinin lajikkeiden ansioksi. Tätä prosessia kutsutaan myös kemotaksiksi.
Adenosiinitrifosforihapon rooli
Jos laitat aktomyosiinifilamentteja happoliuokseen, lisäät kalium- ja magnesiumioneja, näet, että ne ovat lyhentyneet. Tässä tapauksessa havaitaan ATP:n hajoaminen. Tämä ilmiö osoittaa, että adenosiinitrifosforihapon hajoamisella on tietty yhteys supistuvan proteiinin fysikaalis-kemiallisten ominaisuuksien muutokseen ja siten lihasten työhön. Tämän ilmiön tunnistivat ensimmäisenä Szent-Gyorgyi ja Engelhardt.
ATP:n synteesi ja hajoaminen ovat tärkeitä prosessissa, jossa kemiallinen energia muunnetaan mekaaniseksi energiaksi. Glykogeenin hajoamisen aikana, johon liittyy maitohapon tuotanto, kuten adenosiinitrifosfori- ja kreatiinifosforihappojen defosforylaatiossa, hapen osallistumista ei vaadita. Tämä selittää eristetyn lihaksen kyvyn toimia anaerobisissa olosuhteissa.
Maitohappo ja adenosiinitrifosfori- ja kreatiinifosforihapon hajoamisen aikana muodostuneet tuotteet kerääntyvät anaerobisessa ympäristössä työskennellessä väsyneisiin lihaskuituihin. Seurauksena on, että ainevarastot loppuvat, minkä aikana vapautuu tarvittava energia. Jos väsynyt lihas sijoitetaan happea sisältävään ympäristöön, se tapahtuukuluttaa sitä. Osa maitohaposta alkaa hapettua. Tämän seurauksena muodostuu vettä ja hiilidioksidia. Vapautunut energia käytetään kreatiinifosfori-, adenosiinitrifosforihappojen ja glykogeenin uudelleensynteesiin hajoamistuotteista. Tämän ansiosta lihas saa taas työkyvyn.
Luustolihas
Polypeptidien yksittäiset ominaisuudet voidaan selittää vain esimerkillä niiden toiminnoista, eli niiden panoksesta monimutkaisiin toimintoihin. Niistä harvoista rakenteista, joille on osoitettu korrelaatio proteiinin ja elinten toiminnan välillä, luustolihakset ansaitsevat erityistä huomiota.
Hänen solunsa aktivoivat hermoimpulssit (kalvoon suunnatut signaalit). Molekyylisesti supistuminen perustuu ristisiltojen kiertokulkuun aktiinin, myosiinin ja Mg-ATP:n välisten säännöllisten vuorovaikutusten kautta. Kalsiumia sitovat proteiinit ja Ca-ionit toimivat välittäjinä efektorien ja hermosignaalien välillä.
Välitys rajoittaa vastausnopeutta "on/off"-impulsseihin ja estää spontaaneja supistuksia. Samanaikaisesti joitain siivekkäiden hyönteisten vauhtipyörän lihassäikeiden värähtelyjä (vaihteluita) ei säätele ionit tai vastaavat pienimolekyyliset yhdisteet, vaan suoraan supistuvat proteiinit. Tästä johtuen erittäin nopeat supistukset ovat mahdollisia, jotka aktivoitumisen jälkeen etenevät itsestään.
Polypeptidien nestekideominaisuudet
Lihaskuituja lyhennettäessäprotofibrillien muodostaman hilan jakso muuttuu. Kun ohuiden filamenttien hila tulee paksujen elementtien rakenteeseen, tetragonaalinen symmetria korvataan kuusikulmaisella. Tätä ilmiötä voidaan pitää polymorfisena siirtymänä nestekidejärjestelmässä.
Mekanokemiallisten prosessien ominaisuudet
Ne tiivistyvät kemiallisen energian muuttamiseen mekaaniseksi energiaksi. Mitokondrioiden solukalvojen ATP-aasiaktiivisuus on samanlainen kuin luurankolihasten iosiinijärjestelmän toiminta. Yhteisiä piirteitä havaitaan myös niiden mekanokemiallisissa ominaisuuksissa: ne vähenevät ATP:n vaikutuksesta.
Tästä syystä mitokondrioiden kalvoissa on oltava supistuvaa proteiinia. Ja hän todella on siellä. On osoitettu, että supistuvat polypeptidit osallistuvat mitokondrioiden mekanokemiaan. Kuitenkin kävi myös ilmi, että myös fosfatidyyli-inositolilla (kalvolipidi) on merkittävä rooli prosesseissa.
Extra
Myosiiniproteiinimolekyyli ei ainoastaan edistä erilaisten lihasten supistumista, vaan se voi myös osallistua muihin solunsisäisiin prosesseihin. Tämä koskee erityisesti organellien liikkumista, aktiinifilamenttien kiinnittymistä kalvoihin, sytoskeleton muodostumista ja toimintaa jne. Melkein aina molekyyli on vuorovaikutuksessa tavalla tai toisella aktiinin kanssa, joka on toinen avainsupistusaine proteiini.
On todistettu, että aktomyosiinimolekyylit voivat muuttaa pituutta kemiallisen energian vaikutuksesta, joka vapautuu, kun fosforihappojäännös irtoaa ATP:stä. Toisin sanoen tämä prosessiaiheuttaa lihasten supistumista.
ATP-järjestelmä toimii siis eräänlaisena kemiallisen energian varaajana. Tarvittaessa se muuttuu suoraan mekaaniseksi aktomyosiinin kautta. Samaan aikaan ei ole olemassa muiden elementtien vuorovaikutusprosesseille ominaista välivaihetta - siirtymistä lämpöenergiaan.
