Sentyyppinen amidisidos, joka syntyy peptidiproteiinien muodostumisen aikana kahden aminohapon vuorovaikutuksen jälkeen, tämä on vastaus kysymykseen, mikä peptidisidos on.
Aminohappoparista syntyy dipeptidi, eli näiden aminohappojen ketju sekä vesimolekyyli. Saman järjestelmän mukaan ribosomien aminohapoista eli polypeptideistä ja proteiineista muodostuu pidempiä ketjuja.
Ketjun ominaisuudet
Eri aminohappoilla, jotka ovat eräänlaisia "rakennusaineita" proteiineille, on radikaali R.
Kuten kaikilla amideilla, C-N-ketjun proteiinin peptidisidoksella on yleensä kaksinkertainen ominaisuus karbonyylihiilen ja typpiatomin välisten kanonisten rakenteiden vuorovaikutuksen avulla. Tämä ilmenee yleensä sen pituuden pienentämisessä 1,33 angströmiin.
Kaikki tämä johtaa seuraaviin johtopäätöksiin:
- C, H, O ja N - 4 yhdistettyä atomia sekä 2 a-hiiltä sijaitsevat samassa tasossa. aminohappojen R-ryhmät jaa-hiilivedyt ovat jo tämän alueen ulkopuolella.
- H ja O aminohappojen peptidisidoksessa ja aminohappoparin a-hiilet ovat trans-orientoituneita, vaikka trans-isomeeri on stabiilimpi. L-aminohapoissa R-ryhmät ovat myös trans-orientoituneita, mikä on läsnä kaikissa luonnon peptideissä ja proteiineissa.
- Pyörittäminen C-N-ketjun ympäri on vaikeaa, pyöriminen C-C-linkissä todennäköisempää.
Ymmärtääksesi, mitä peptidisidos on, sekä havaitaksesi itse peptidit proteiineista ja määrittääksesi niiden määrän tietyssä liuoksessa, käytä biureettireaktiota.
Atomien järjestelyt
Proteiinipeptidien yhteys on lyhyempi kuin muissa peptidiryhmissä, koska sillä on osittainen kaksoissidosominaisuus. Kun otetaan huomioon mikä peptidisidos on, voimme päätellä, että sen liikkuvuus on alhainen.
Peptidisidoksen elektroninen rakenne määrittää peptidiryhmän kiinteän tasomaisen rakenteen. Tällaisten ryhmien tasot sijaitsevat kulmassa toisiinsa nähden. Sidos a-hiiliatomin ja a-karboksyyli- ja a-aminoryhmien välillä voi pyöriä vapaasti akseliaan pitkin, mutta se on rajoitettu radikaalien kooltaan ja luonteeltaan, mikä mahdollistaa polypeptidiketjun asettumisen erilaisiksi. asetukset.
Peptidisidokset proteiineissa ovat pääsääntöisesti trans-konfiguraatiossa, eli a-hiiliatomien järjestely sijaitsee ryhmän eri osissa. Tuloksena on aminohappojen sivuradikaalien sijainti kauempana avaruudessa toisistaan.ystävä.
Proteiinin repeämä
Kun tutkitaan mitä peptidisidos on, sen vahvuus otetaan yleensä huomioon. Sellaiset ketjut eivät katkea itsestään normaaleissa olosuhteissa solun sisällä. Eli sopivassa kehon lämpötilassa ja neutraalissa ympäristössä.
Laboratorio-olosuhteissa proteiinipeptidiketjujen hydrolyysiä tutkitaan suljetuissa ampulleissa, joiden sisällä on väkevää suolahappoa, yli sadanviiden celsiusasteen lämpötilassa. Täydellinen proteiinihydrolyysi vapaiksi aminohapoiksi tapahtuu noin 24 tunnissa.
Kysymykseen siitä, mikä peptidisidos on elävien organismien sisällä, niiden katkeaminen tapahtuu tiettyjen proteolyyttisten entsyymien osallistuessa. Peptidien ja proteiinien löytämiseksi liuoksesta sekä niiden määrän selvittämiseksi he käyttävät kahta tai useampaa peptidisidosta sisältävien aineiden positiivista tulosta eli biureettireaktiota.
Aminohappojen vaihto
Epänormaalin hemoglobiini S:n sisällä mutatoitui 2 β-ketjua, joissa glutamaatti sekä negatiivisesti varautunut erittäin polaarinen aminohappo kuudennessa asemassa korvattiin radikaaleja sisältävällä hydrofobisella valiinilla.
Mutatoidun hemoglobiinin sisällä on alue, joka on komplementaarinen toiselle alueelle, jolla on samat molekyylit ja joka sisältää muunnetun aminohapon. Viime kädessä hemoglobiinimolekyylit "kiinnittyivät yhteen" ja muodostivat pitkiä fibrillaarisia aggregaatteja, jotka muuttavat punasoluja ja johtavat mutatoituneiden puolikuun muotoisten punasolujen ilmaantumiseen.
Oksihemoglobiini S:n sisällä proteiinin konformaatiossa tapahtuneen muutoksen seurauksena komplementaarinen kohta peittyy. Sen pääsyn puute tekee mahdottomaksi molekyylien muodostaa yhteyden toisiinsa tässä oksihemoglobiinissa. On olemassa suotuisat olosuhteet HbS-aggregaattien muodostumiselle. Ne lisäävät deoksihemoglobiinin kertymistä solujen sisään. Näitä voivat olla:
- hypoksia;
- alppiolosuhteet;
- fyysinen työ;
- lentokoneen lento.
Sirppisoluanemia
Koska sirpinmuotoisilla punasoluilla on alhainen läpäisevyys kudoskapillaarien läpi, ne voivat tukkia verisuonia ja aiheuttaa siten paikallista hypoksiaa. Tämä lisää deoksihemoglobiini S:n kerääntymistä punasolujen sisään sekä S-hemoglobiiniaggregaattien muodostumisnopeutta ja luo entistä enemmän olosuhteita punasolujen muodonmuutokselle.
Sirppisolusairaus on homotsygoottinen resessiivinen sairaus, joka ilmenee vain, kun molemmat vanhemmat välittävät parin mutatoituneita β-ketjugeenejä. Vauvan syntymän jälkeen tauti ilmaantuu vasta, kun suuret HbF-määrät muuttuvat HbS:ksi. Potilailla on anemialle tyypillisiä kliinisiä oireita, toisin sanoen: päänsärkyä ja huimausta, sydämentykytystä, hengenahdistusta, infektioiden heikkoutta ja niin edelleen.
