Oparin-Haldanen teorian mukaan elämä planeetallamme syntyi koacervaattipisarasta. Se oli myös proteiinimolekyyli. Eli johtopäätös seuraa, että juuri nämä kemialliset yhdisteet ovat kaiken nykyisen elämän perusta. Mutta mitä ovat proteiinirakenteet? Mikä rooli niillä on kehossa ja ihmisten elämässä nykyään? Millaisia proteiineja on olemassa? Yritetään selvittää se.
Proteiinit: yleinen käsite
Kemiallisen rakenteen kann alta kyseessä olevan aineen molekyyli on aminohappojen sekvenssi, jotka on yhdistetty toisiinsa peptidisidoksilla.
Jokaisella aminohapolla on kaksi funktionaalista ryhmää:
- karboksyylihappo -COOH;
- aminoryhmä -NH2.
Niiden välille muodostuu sidos eri molekyyleissä. Siten peptidisidoksella on muoto -CO-NH. Proteiinimolekyyli voi sisältää satoja tai tuhansia tällaisia ryhmiä, se riippuu tietystä aineesta. Proteiinityypit ovat hyvin erilaisia. Niiden joukossa on sellaisia, jotka sisältävät elimistölle välttämättömiä aminohappoja, mikä tarkoittaa, että ne on nautittava ruoan kanssa. On lajikkeita, jotka suorittavat tärkeitä tehtäviä solukalvossa jasen sytoplasma. Eristetään myös biologisia katalyyttejä - entsyymejä, jotka ovat myös proteiinimolekyylejä. Niitä käytetään laaj alti ihmisten elämässä, eivätkä ne vain osallistu elävien olentojen biokemiallisiin prosesseihin.
Tarkasteltavana olevien yhdisteiden molekyylipaino voi vaihdella useista kymmenistä miljooniin. Loppujen lopuksi monomeeriyksiköiden lukumäärä suuressa polypeptidiketjussa on rajoittamaton ja riippuu tietyn aineen tyypistä. Proteiini puhtaassa muodossaan luonnollisessa koostumuksessaan voidaan nähdä tutkittaessa raakaa kananmunaa. Vaaleankeltainen, läpinäkyvä, tiheä kolloidinen massa, jonka sisällä keltuainen sijaitsee - tämä on haluttu aine. Samaa voidaan sanoa vähärasvaisesta raejuustosta, Tämä tuote on myös lähes puhdasta proteiinia luonnollisessa muodossaan.
Kaikilla tarkasteltavina olevilla yhdisteillä ei kuitenkaan ole samaa tilarakennetta. Molekyylistä erotetaan yhteensä neljä organisaatiota. Proteiinirakenteiden tyypit määräävät sen ominaisuudet ja osoittavat rakenteen monimutkaisuuden. Tiedetään myös, että alueellisesti kietoutuneet molekyylit prosessoidaan laajasti ihmisissä ja eläimissä.
Proteiinirakenteiden tyypit
Niitä on yhteensä neljä. Mieti, mitä kukin niistä on.
- Ensisijainen. Edustaa tavallista lineaarista aminohapposekvenssiä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Ei ole spatiaalisia käänteitä, ei spiralisoitumista. Polypeptidin sisältämien linkkien määrä voi olla useita tuhansia. Proteiinityypitsamanlainen rakenne - glysyylialaniini, insuliini, histonit, elastiini ja muut.
- Toissijainen. Se koostuu kahdesta polypeptidiketjusta, jotka on kierretty spiraalin muodossa ja suunnattu toisiaan kohti muodostettujen kierrosten avulla. Tässä tapauksessa niiden välille muodostuu vetysidoksia, jotka pitävät ne yhdessä. Näin muodostuu yksittäinen proteiinimolekyyli. Tämän tyyppiset proteiinit ovat seuraavat: lysotsyymi, pepsiini ja muut.
- Tertiäärinen rakenne. Se on tiiviisti pakattu ja tiiviisti kierretty toisiorakenne. Täällä esiintyy muuntyyppisiä vuorovaikutuksia vetysidosten lisäksi - tämä on van der Waalsin vuorovaikutus ja sähköstaattisen vetovoiman voimat, hydrofiilinen-hydrofobinen kosketus. Esimerkkejä rakenteista ovat albumiini, fibroiini, silkkiproteiini ja muut.
- Kvaternaari. Monimutkaisin rakenne, joka koostuu useista polypeptidiketjuista, jotka on kierretty spiraaliksi, kierretty palloksi ja yhdistetty kaikki palloksi. Esimerkit, kuten insuliini, ferritiini, hemoglobiini ja kollageeni, kuvaavat juuri tällaista proteiinirakennetta.
Jos tarkastellaan kaikkia annettuja molekyylien rakenteita yksityiskohtaisesti kemiallisesta näkökulmasta, analyysi kestää kauan. Itse asiassa, mitä korkeampi konfiguraatio, sitä monimutkaisempi ja monimutkaisempi sen rakenne on, sitä useampia vuorovaikutuksia havaitaan molekyylissä.
Proteiinimolekyylien denaturaatio
Yksi polypeptidien tärkeimmistä kemiallisista ominaisuuksista on niiden kyky hajota tiettyjen olosuhteiden tai kemiallisten tekijöiden vaikutuksesta. Niin,esimerkiksi erilaiset proteiinien denaturaatiot ovat yleisiä. Mikä tämä prosessi on? Se koostuu proteiinin luonnollisen rakenteen tuhoamisesta. Eli jos molekyylillä oli alun perin tertiäärinen rakenne, niin erikoisaineiden vaikutuksen jälkeen se romahtaa. Aminohappotähteiden sekvenssi pysyy kuitenkin muuttumattomana molekyylissä. Denaturoidut proteiinit menettävät nopeasti fysikaaliset ja kemialliset ominaisuutensa.
Mitkä reagenssit voivat johtaa konformaatioiden tuhoutumisprosessiin? Niitä on useita.
- Lämpötila. Kuumennettaessa molekyylin kvaternäärinen, tertiäärinen, toissijainen rakenne tuhoutuu asteittain. Visuaalisesti tämä voidaan havaita esimerkiksi tavallista kananmunaa paistettaessa. Tuloksena oleva "proteiini" on raakatuotteessa olevan albumiinipolypeptidin ensisijainen rakenne.
- Säteily.
- Toimii vahvojen kemiallisten aineiden kanssa: hapot, emäkset, raskasmetallien suolat, liuottimet (esim. alkoholit, eetterit, bentseeni ja muut).
Tätä prosessia kutsutaan joskus myös molekyylisulatukseksi. Proteiinien denaturaatiotyypit riippuvat aineesta, jonka vaikutuksesta se tapahtui. Lisäksi joissakin tapauksissa tapahtuu käänteinen prosessi. Tämä on renaturaatiota. Kaikki proteiinit eivät pysty palauttamaan rakennettaan takaisin, mutta merkittävä osa niistä pystyy siihen. Joten Australian ja Amerikan kemistit suorittivat keitetyn kananmunan renaturoinnin käyttämällä joitain reagensseja ja sentrifugointimenetelmää.
Tämä prosessi on tärkeä eläville organismeille polypeptidin synteesissäribosomien ja rRNA:n ketjut soluissa.
Proteiinimolekyylin hydrolyysi
Denaturaation ohella proteiineille on tunnusomaista toinen kemiallinen ominaisuus - hydrolyysi. Tämä on myös alkuperäisen konformaation tuhoamista, mutta ei primäärirakenteeseen, vaan kokonaan yksittäisiin aminohappoihin. Tärkeä osa ruoansulatusta on proteiinien hydrolyysi. Polypeptidien hydrolyysityypit ovat seuraavat.
- Kemia. Perustuu happojen tai emästen vaikutukseen.
- Biologinen tai entsymaattinen.
Prosessin olemus pysyy kuitenkin muuttumattomana, eikä se riipu proteiinihydrolyysin tyypeistä. Tämän seurauksena muodostuu aminohappoja, jotka kuljetetaan kaikkiin soluihin, elimiin ja kudoksiin. Niiden lisämuutos koostuu uusien polypeptidien, jo tietylle organismille välttämättömien polypeptidien synteesiin osallistumisesta.
Teollisuudessa proteiinimolekyylien hydrolyysiprosessia käytetään vain oikeiden aminohappojen saamiseksi.
Proteiinien toiminnot kehossa
Erityyppiset proteiinit, hiilihydraatit ja rasvat ovat tärkeitä osia minkä tahansa solun normaalille toiminnalle. Ja se tarkoittaa koko organismia kokonaisuutena. Siksi niiden rooli johtuu suurelta osin suuresta merkityksestä ja läsnäolosta elävien olentojen sisällä. Polypeptidimolekyylien useita päätoimintoja voidaan erottaa.
- Catalytic. Sitä suorittavat entsyymit, joilla on proteiinirakenne. Puhumme niistä myöhemmin.
- Rakenteellinen. Proteiinityypit ja nekehon toiminnot vaikuttavat ensisijaisesti itse solun rakenteeseen, sen muotoon. Lisäksi tätä roolia suorittavat polypeptidit muodostavat hiuksia, kynsiä, nilviäisten kuoria ja lintujen höyheniä. Ne ovat myös tietty armatuuri solun rungossa. Rusto koostuu myös tämän tyyppisistä proteiineista. Esimerkkejä: tubuliini, keratiini, aktiini ja muut.
- Sääntely. Tämä toiminto ilmenee polypeptidien osallistumisena sellaisiin prosesseihin kuin: transkriptio, translaatio, solusykli, silmukointi, mRNA:n lukeminen ja muut. Niissä kaikissa on tärkeä rooli liikenteenohjaajana.
- Signaali. Tämän toiminnon suorittavat solukalvolla sijaitsevat proteiinit. Ne välittävät erilaisia signaaleja yksiköstä toiseen, ja tämä johtaa kudosten väliseen viestintään. Esimerkkejä: sytokiinit, insuliini, kasvutekijät ja muut.
- Liikenne. Tietyt proteiinityypit ja niiden suorittamat toiminnot ovat yksinkertaisesti elintärkeitä. Tämä tapahtuu esimerkiksi hemoglobiiniproteiinin kanssa. Se kuljettaa happea solusta soluun veressä. Ihmiselle hän on korvaamaton.
- Vara tai varmuuskopio. Tällaiset polypeptidit kerääntyvät kasveihin ja eläinten muniin lisäravinteen ja -energian lähteeksi. Esimerkkinä ovat globuliinit.
- Motiivi. Erittäin tärkeä toiminto, erityisesti yksinkertaisimmille organismeille ja bakteereille. Loppujen lopuksi he pystyvät liikkumaan vain siipien tai värien avulla. Ja nämä organellit luonteeltaan eivät ole muuta kuin proteiineja. Esimerkkejä tällaisista polypeptideistä ovat seuraavat: myosiini, aktiini, kinesiini ja muut.
On selvää, että proteiinien toiminnot ihmiskehossa ja muissaeläviä olentoja on lukuisia ja tärkeitä. Tämä vahvistaa jälleen kerran, että elämä planeetallamme on mahdotonta ilman harkitsemiamme yhdisteitä.
Proteiinien suojaava toiminta
Polypeptidit voivat suojata erilaisilta vaikutuksilta: kemiallisilta, fysikaalisilta, biologisilta vaikutuksilta. Esimerkiksi, jos keho on vaarassa viruksen tai vieraiden bakteerien muodossa, immunoglobuliinit (vasta-aineet) joutuvat taisteluun niitä vastaan suorittaen suojaavan roolin.
Jos puhumme fyysisistä vaikutuksista, niin veren hyytymiseen osallistuvilla fibriinillä ja fibrinogeenilla on tässä suuri rooli.
Ruokaproteiinit
Ruoan proteiinityypit ovat seuraavat:
- täydellinen - ne, jotka sisältävät kaikki elimistölle välttämättömät aminohapot;
- epätäydellinen - ne, joissa on epätäydellinen aminohappokoostumus.
Molemmat ovat kuitenkin tärkeitä ihmiskeholle. Varsinkin ensimmäinen ryhmä. Jokaisen ihmisen, varsinkin intensiivisen kehityksen aikoina (lapsuus ja murrosikä) ja murrosiän aikana, on ylläpidettävä itsestään tasaista proteiinitasoa. Loppujen lopuksi olemme jo pohtineet toimintoja, joita nämä hämmästyttävät molekyylit suorittavat, ja tiedämme, että käytännössä yksikään prosessi, ei yksikään biokemiallinen reaktio sisällämme voi tulla toimeen ilman polypeptidien osallistumista.
Siksi sinun tulee kuluttaa päivittäin päivittäinen proteiinin saanti, joka sisältyy seuraaviin tuotteisiin:
- muna;
- maito;
- raejuusto;
- liha ja kala;
- pavut;
- soija;
- pavut;
- maapähkinät;
- vehnä;
- kaura;
- linssit ja muut.
Jos kulutat 0,6 g polypeptidiä painokiloa kohden päivässä, ihmiseltä ei koskaan puutu näitä yhdisteitä. Jos elimistö ei saa pitkään aikaan tarvittavia proteiineja, tapahtuu sairaus, jolla on nimi aminohapponälkä. Tämä johtaa vakaviin aineenvaihduntahäiriöihin ja sen seurauksena moniin muihin vaivoihin.
Proteiinit häkissä
Kaiken elollisen pienimmän rakenneyksikön - solujen - sisällä on myös proteiineja. Lisäksi ne suorittavat melkein kaikki yllä mainitut toiminnot siellä. Ensinnäkin muodostuu solun sytoskeletoni, joka koostuu mikrotubuluksista, mikrofilamenteista. Se ylläpitää muotoa sekä kuljettaa sisällä organellien välillä. Erilaiset ionit ja yhdisteet liikkuvat proteiinimolekyylejä pitkin, kuten kanavia tai kiskoja pitkin.
Membraaniin upotettujen ja sen pinnalla sijaitsevien proteiinien rooli on myös tärkeä. Täällä he suorittavat sekä reseptori- että signaalitoimintoja, osallistuvat itse kalvon rakentamiseen. He seisovat vartiossa, mikä tarkoittaa, että heillä on suojaava rooli. Minkä tyyppisiä proteiineja solussa voidaan katsoa kuuluvan tähän ryhmään? Esimerkkejä on monia, tässä muutama.
- Aktiini ja myosiini.
- Elastiini.
- Keratiini.
- Kollageeni.
- Tubuliini.
- Hemoglobiini.
- Insuliini.
- Transkobalamiini.
- Siirto.
- Albumiini.
On useita satojaerilaisia proteiineja, jotka liikkuvat jatkuvasti jokaisessa solussa.
Proteiinityypit kehossa
Niitä on tietysti v altava valikoima. Jos yrität jotenkin jakaa kaikki olemassa olevat proteiinit ryhmiin, voit saada jotain tämän luokituksen k altaista.
- Globulaariset proteiinit. Nämä ovat niitä, joita edustaa tertiäärinen rakenne, toisin sanoen tiheästi pakattu pallo. Esimerkkejä tällaisista rakenteista ovat seuraavat: immunoglobuliinit, merkittävä osa entsyymeistä, monet hormonit.
- Fibrillaariset proteiinit. Ne ovat tiukasti määrättyjä lankoja, joilla on oikea tilasymmetria. Tähän ryhmään kuuluvat proteiinit, joilla on primaarinen ja sekundaarinen rakenne. Esimerkiksi keratiini, kollageeni, tropomyosiini, fibrinogeeni.
Yleensä monia ominaisuuksia voidaan käyttää perustana kehon proteiinien luokittelulle. Ei ole vielä ketään.
Entsyymit
Proteiiniluonteiset biologiset katalyytit, jotka nopeuttavat merkittävästi kaikkia käynnissä olevia biokemiallisia prosesseja. Normaali aineenvaihdunta on yksinkertaisesti mahdotonta ilman näitä yhdisteitä. Kaikki synteesi- ja hajoamisprosessit, molekyylien kokoaminen ja niiden replikaatio, translaatio ja transkriptio ja muut suoritetaan tietyn tyyppisen entsyymin vaikutuksen alaisena. Esimerkkejä näistä molekyyleistä ovat:
- oksidoreduktaasi;
- siirrot;
- katalaasi;
- hydrolaasit;
- isomeraasi;
- lyases ja muut.
Nykyään entsyymejä käytetään jokapäiväisessä elämässä. Joten pesun tuotannossaJauheissa käytetään usein niin kutsuttuja entsyymejä - nämä ovat biologisia katalyyttejä. Ne parantavat pesun laatua noudattaen määritettyä lämpötilajärjestelmää. Sitoutuu helposti likahiukkasiin ja poistaa ne kankaiden pinn alta.
Proteiiniluonteensa vuoksi entsyymit eivät kuitenkaan siedä liian kuumaa vettä tai emäksisten tai happamien lääkkeiden läheisyyttä. Todellakin, tässä tapauksessa denaturaatioprosessi tapahtuu.
