Luonnonaineiden v altavan valikoiman joukossa aminohapoilla on erityinen paikka. Se selittyy niiden poikkeuksellisella merkityksellä sekä biologiassa että orgaanisessa kemiassa. Tosiasia on, että yksinkertaisten ja monimutkaisten proteiinien molekyylit koostuvat aminohapoista, jotka ovat poikkeuksetta kaikkien elämänmuotojen perusta maapallolla. Tästä syystä tiede kiinnittää vakavasti huomiota esimerkiksi aminohappojen rakenteen, ominaisuuksien, tuotannon ja käytön tutkimukseen. Näillä yhdisteillä on suuri merkitys myös lääketieteessä, jossa niitä käytetään lääkevalmisteina. Niille ihmisille, jotka pitävät vakavasti omasta terveydestään ja elävät aktiivista elämäntapaa, proteiinimonomeerit ovat yksi ravinnon muoto (ns. urheiluravitsemus). Joitakin niiden tyyppejä käytetään orgaanisen synteesin kemiassa raaka-aineena synteettisten kuitujen - enantin ja kapronin - valmistuksessa. Kuten näette, aminokarboksyylihapoilla on erittäin tärkeä rooli sekä luonnossa että ihmisyhteiskunnan elämässä, joten tutustutaanpa niihin tarkemmin.
Rakenteen ominaisuudetaminohapot
Tämän luokan yhdisteet kuuluvat amfoteerisiin orgaanisiin aineisiin, toisin sanoen ne sisältävät kaksi funktionaalista ryhmää, ja siksi niillä on kaksi ominaisuutta. Erityisesti molekyylit sisältävät hiilivetyradikaaleja yhdistettynä NH2 aminoryhmiin ja COOH-karboksyyliryhmiin. Kemiallisissa reaktioissa muiden aineiden kanssa aminohapot toimivat joko emäksinä tai happoina. Tällaisten yhdisteiden isomerismi ilmenee joko hiilirungon avaruudellisen konfiguraation tai aminoryhmän sijainnin muutoksesta, ja aminohappojen luokittelu määräytyy hiilivetyradikaalin rakenteellisten ominaisuuksien ja ominaisuuksien perusteella. Se voi olla suoran tai haaroittuneen ketjun muodossa ja sisältää myös syklisiä rakenteita.
Aminokarboksyylihappojen optinen aktiivisuus
Kaikki polypeptidien monomeerit ja niiden 20 lajia, joita esiintyy kasvien, eläinten ja ihmisten organismeissa, kuuluvat L-aminohappoihin. Suurin osa niistä sisältää epäsymmetrisen hiiliatomin, joka pyörittää polarisoitua valonsädettä vasemmalle. Kahdella monomeerillä, isoleusiinilla ja treoniinilla, on kaksi tällaista hiiliatomia, ja aminoetikkahapolla (glysiinillä) ei ole yhtään. Aminohappojen luokittelua niiden optisen aktiivisuuden mukaan käytetään laajasti biokemiassa ja molekyylibiologiassa tutkittaessa translaatioprosessia proteiinien biosynteesissä. Mielenkiintoista on, että aminohappojen D-muodot eivät koskaan ole osa proteiinien polypeptidiketjuja, vaan niitä esiintyy bakteerikalvoissa ja aktinomykeettisienten aineenvaihduntatuotteissa.itse asiassa niitä löytyy luonnollisista antibiooteista, esimerkiksi gramidiinista. Biokemiassa tunnetaan laaj alti aineita, joilla on D-muotoinen tilarakenne, kuten sitrulliini, homoseriini, ornitiini, joilla on tärkeä rooli solujen aineenvaihduntareaktioissa.
Mitä zwitterionit ovat?
Muista vielä kerran, että proteiinimonomeerit sisältävät amiinien ja karboksyylihappojen funktionaalisia ryhmiä. Hiukkaset -NH2 ja COOH ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa molekyylin sisällä, mikä johtaa sisäisen suolan ilmaantumiseen, jota kutsutaan bipolaariseksi ioniksi (kaksaisioni). Tämä aminohappojen sisäinen rakenne selittää niiden suuren kyvyn olla vuorovaikutuksessa polaaristen liuottimien, kuten veden, kanssa. Varautuneiden hiukkasten läsnäolo liuoksissa määrää niiden sähkönjohtavuuden.
Mitä ovat α-aminohapot
Jos aminoryhmä sijaitsee molekyylissä ensimmäisessä hiiliatomissa, karboksyylin sijainnista laskettuna, tämä aminohappo luokitellaan α-aminohapoksi. Niillä on johtava paikka luokituksessa, koska juuri näistä monomeereistä rakennetaan kaikki biologisesti aktiiviset proteiinimolekyylit, kuten entsyymit, hemoglobiini, aktiini, kollageeni jne. Tämän luokan aminohappojen rakennetta voidaan tarkastella. käyttämällä esimerkkiä glysiinistä, jota käytetään laajasti neurologisessa käytännössä rauhoittavana aineena masennuksen ja neurastenian hoidossa.
Tämän aminohapon kansainvälinen nimi on α-aminoetikka, sesillä on optinen L-muoto ja se on proteinogeeninen, eli se osallistuu translaatioprosessiin ja on osa proteiinin makromolekyylejä.
Proteiinien ja niiden monomeerien rooli aineenvaihdunnassa
Nisäkkäiden, myös ihmisten, organismin normaalia toimintaa on mahdotonta kuvitella ilman proteiinimolekyyleistä koostuvia hormoneja. Niiden koostumuksen muodostavien aminohappojen kemiallinen rakenne vahvistaa niiden kuulumisen α-muotoihin. Esimerkiksi trijodityroniinia ja tyroksiinia tuottaa kilpirauhanen. Ne säätelevät aineenvaihduntaa ja syntetisoituvat sen soluissa α-aminohaposta tyrosiinista. Yksinkertaisissa ja monimutkaisissa proteiineissa on sekä 20 perusmonomeeriä että niiden johdannaisia. Karboksiglutamiinihappoa on protrombiinissa, joka säätelee veren hyytymistä, metyylilysiiniä löytyy myosiinista (lihasproteiini) ja selenokysteiiniä peroksidaasientsyymistä.
Proteiinien ja niiden monomeerien ravintoarvo
Ottaen huomioon aminohappojen rakenteen ja niiden luokittelun, keskitytään gradaatioon, joka perustuu proteiinimonomeerien kykyyn tai mahdottomuuteen syntetisoitua soluissa. Alaniinia, proliinia, tyrosiinia ja muita yhdisteitä muodostuu plastisissa aineenvaihduntareaktioissa, kun taas tryptofaanin ja seitsemän muun aminohapon pitäisi päästä elimistöön vain ruoan kanssa.
Yksi oikean ja tasapainoisen ravinnon indikaattoreista on proteiinipitoisten elintarvikkeiden kulutus. Sen tulisi olla vähintään neljäsosa kehoon saapuneen ruoan kokonaismäärästä päivässä. Erityisestion tärkeää, että proteiinit sisältävät valiinia, isoleusiinia ja muita välttämättömiä aminohappoja. Tässä tapauksessa proteiineja kutsutaan täydellisiksi. Ne tulevat ihmiskehoon kasviperäisistä tai sieniä sisältävistä ruoista.
Tärkeitä proteiinimonomeerejä ei voida syntetisoida nisäkässoluissa. Jos otamme huomioon välttämättömien aminohappomolekyylien rakenteen, voimme varmistaa, että ne kuuluvat eri luokkiin. Joten valiini ja leusiini kuuluvat alifaattiseen sarjaan, tryptofaani aromaattisiin aminohappoihin ja treoniini hydroksiaminohappoihin.
