Miljoonia kemiallisia reaktioita tapahtuu minkä tahansa elävän organismin solussa. Jokainen niistä on erittäin tärkeä, joten on tärkeää säilyttää biologisten prosessien nopeus korkealla tasolla. Melkein jokaista reaktiota katalysoi oma entsyymi. Mitä ovat entsyymit? Mikä on heidän roolinsa häkissä?
Entsyymit. Määritelmä
Termi "entsyymi" tulee latinan sanasta fermentum - hapate. Niitä voidaan kutsua myös entsyymeiksi, kreikan sanasta en zyme, "hiivassa".
Entsyymit ovat biologisesti aktiivisia aineita, joten mikään solussa tapahtuva reaktio ei voi tulla toimeen ilman niiden osallistumista. Nämä aineet toimivat katalyytteinä. Näin ollen millä tahansa entsyymillä on kaksi pääominaisuutta:
1) Entsyymi nopeuttaa biokemiallista reaktiota, mutta sitä ei kuluteta.
2) Tasapainovakion arvo ei muutu, vaan vain nopeuttaa tämän arvon saavuttamista.
Entsyymit nopeuttavat biokemiallisia reaktioita tuhatkertaisesti ja joissakin tapauksissa miljoona kertaa. Tämä tarkoittaa, että entsymaattisen laitteen puuttuessa kaikki solunsisäiset prosessit käytännössä pysähtyvät ja itse solu kuolee. Siksi entsyymien rooli biologisesti aktiivisina aineina on suuri.
Entsyymien monimuotoisuus mahdollistaa solujen aineenvaihdunnan säätelyn monipuolistamisen. Missä tahansa reaktiokaskadissa osallistuu monia eri luokkien entsyymejä. Biologiset katalyytit ovat erittäin selektiivisiä molekyylin spesifisen konformaation vuoksi. Koska entsyymit ovat useimmissa tapauksissa proteiiniluonteisia, ne ovat tertiäärisessä tai kvaternaarisessa rakenteessa. Tämä selittyy jälleen molekyylin spesifisyydellä.
Entsyymien toiminnot solussa
Entsyymin päätehtävä on nopeuttaa vastaavaa reaktiota. Mikä tahansa prosessisarja vetyperoksidin hajoamisesta glykolyysiin edellyttää biologisen katalyytin läsnäoloa.
Entsyymien oikea toiminta saavutetaan korkealla spesifisyydellä tietylle substraatille. Tämä tarkoittaa, että katalyytti voi nopeuttaa vain tiettyä reaktiota, ei muuta, edes hyvin samanlaista. Spesifisyysasteen mukaan erotetaan seuraavat entsyymiryhmät:
1) Entsyymit, joilla on absoluuttinen spesifisyys, kun vain yksi reaktio katalysoituu. Esimerkiksi kollagenaasi hajottaa kollageenia ja m altaasi m altoosia.
2) Entsyymit, joilla on suhteellinen spesifisyys. Tämä sisältää aineet, jotka voivat katalysoida tietyn luokan reaktioita, kuten hydrolyyttistä pilkkoutumista.
Biokatalysaattorin työ alkaa siitä hetkestä, kun sen aktiivinen keskus on kiinnittynyt alustaan. Tässä tapauksessa puhutaan toisiaan täydentävästä vuorovaikutuksesta, kuten lukosta ja avaimesta. Tämä viittaa aktiivisen keskuksen muodon täydelliseen yhteensopivuuteen substraatin kanssa, mikä mahdollistaa reaktion nopeuttamisen.
Seuraava vaihe on itse reaktio. Sen nopeus kasvaa entsymaattisen kompleksin vaikutuksesta. Lopulta saamme entsyymin, joka liittyy reaktiotuotteisiin.
Viimeinen vaihe on reaktiotuotteiden irtoaminen entsyymistä, jonka jälkeen aktiivinen keskus vapautuu jälleen seuraavaa työtä varten.
Kaavamaisesti entsyymin työ kussakin vaiheessa voidaan kirjoittaa seuraavasti:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P jossa S on substraatti, E on entsyymi ja P on tuote.
Entsyymien luokitus
Ihmiskehossa on v altava määrä entsyymejä. Kaikki tiedot heidän tehtävistään ja työstään systematisoitiin, ja tuloksena ilmestyi yksi luokitus, jonka ansiosta on helppo määrittää, mihin tämä tai tuo katalyytti on tarkoitettu. Tässä on kuusi entsyymien pääluokkaa sekä esimerkkejä joistakin alaryhmistä.
Oksidoreduktaasit
Tämän luokan entsyymit katalysoivat redox-reaktioita. Alaryhmiä on yhteensä 17. Oksidoreduktaaseilla on yleensä ei-proteiiniosa, jota edustaa vitamiini tai hemi.
Seuraavat alaryhmät löytyvät usein oksidoreduktaasien joukosta:
a) Dehydrogenaasit. Dehydrogenaasientsyymien biokemia koostuu vetyatomien eliminoimisesta ja niiden siirtämisestä toiseen substraattiin. Tämä alaryhmä esiintyy useimmiten hengitystiereaktioissa,fotosynteesi. Dehydrogenaasien koostumus sisältää välttämättä koentsyymin NAD / NADP:n tai flavoproteiinien FAD / FMN muodossa. Usein on metalli-ioneja. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten sytokromireduktaasit, pyruvaattidehydrogenaasi, isositraattidehydrogenaasi ja monet maksaentsyymit (laktaattidehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi jne.).
b) Oksidaasi. Useat entsyymit katalysoivat hapen lisäämistä vetyyn, minkä seurauksena reaktiotuotteet voivat olla vettä tai vetyperoksidia (H20, H2 0 2). Esimerkkejä entsyymeistä: sytokromioksidaasi, tyrosinaasi.
c) Peroksidaasit ja katalaasi ovat entsyymejä, jotka katalysoivat H2O2:n hajoamista hapeksi ja vedeksi.
d) Oxygenaasit. Nämä biokatalyytit nopeuttavat hapen lisäämistä alustaan. Dopamiinihydroksylaasi on yksi esimerkki tällaisista entsyymeistä.
2. Siirrot.
Tämän ryhmän entsyymien tehtävänä on siirtää radikaaleja luovuttajaaineesta vastaanottajaaineeseen.
a) Metyylitransferaasi. DNA-metyylitransferaasit ovat tärkeimmät entsyymit, jotka ohjaavat DNA:n replikaatioprosessia. Nukleotidien metylaatiolla on tärkeä rooli nukleiinihappojen toiminnan säätelyssä.
b) Asyylitransferaasit. Tämän alaryhmän entsyymit kuljettavat asyyliryhmän molekyylistä toiseen. Esimerkkejä asyylitransferaaseista: lesitiinikolesteroliasyylitransferaasi (siirtää funktionaalisen ryhmän rasvahaposta kolesteroliin), lysofosfatidyylikoliiniasyylitransferaasi (asyyliryhmä siirtyy lysofosfatidyylikoliiniksi).
c) Aminotransferaasit ovat entsyymejä, jotka osallistuvat aminohappojen muuntamiseen. Esimerkkejä entsyymeistä: alaniiniaminotransferaasi, joka katalysoi alaniinin synteesiä pyruvaatista ja glutamaatista aminoryhmien siirrolla.
d) Fosfotransferaasit. Tämän alaryhmän entsyymit katalysoivat fosfaattiryhmän lisäystä. Toinen fosfotransferaasien nimi, kinaasit, on paljon yleisempi. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten heksokinaasit ja aspartaattikinaasit, jotka lisäävät fosforijäämiä heksooseihin (useimmiten glukoosiin) ja asparagiinihappoon, vastaavasti.
3. Hydrolaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat sidosten katkeamista molekyylissä, mitä seuraa veden lisääminen. Tähän ryhmään kuuluvat aineet ovat ruoansulatuksen pääentsyymejä.
a) Esteraasit - katkaisevat eteeriset siteet. Esimerkkinä ovat lipaasit, jotka hajottavat rasvoja.
b) Glykosidaasit. Tämän sarjan entsyymien biokemia koostuu polymeerien (polysakkaridien ja oligosakkaridien) glykosidisidosten tuhoamisesta. Esimerkkejä: amylaasi, sakkaroosi, m altaasi.
c) Peptidaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat proteiinien hajoamista aminohapoiksi. Peptidaaseihin kuuluvat entsyymit, kuten pepsiinit, trypsiini, kymotrypsiini, karboksipeptidaasi.
d) Amidaasit - jakavat amidisidokset. Esimerkkejä: arginaasi, ureaasi, glutaminaasi jne. Ornitiinikierrossa esiintyy monia amidaasientsyymejä.
4. Lyaasit ovat entsyymejä, jotka ovat toiminn altaan samanlaisia kuin hydrolaasit, mutta vettä ei kuluteta molekyyleissä olevien sidosten katkeamisen aikana. Tämän luokan entsyymit sisältävät aina ei-proteiinin osan, esimerkiksi B1- tai B6-vitamiinien muodossa.
a) Dekarboksylaasit. Nämä entsyymit vaikuttavat C-C-sidokseen. Esimerkkejä ovattoimivat glutamaattidekarboksylaasina tai pyruvaattidekarboksylaasina.
b) Hydrataasit ja dehydrataasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat C-O-sidosten hajoamisreaktiota.
c) Amidiini-lyaasit - tuhoavat C-N-sidoksia. Esimerkki: arginiinisukkinaattilyaasi.
d) P-O-lyaasi. Tällaiset entsyymit pääsääntöisesti irrottavat fosfaattiryhmän substraattiaineesta. Esimerkki: adenylaattisyklaasi.
Entsyymien biokemia perustuu niiden rakenteeseen
Jokaisen entsyymin kyvyt määräytyvät sen yksilöllisen, ainutlaatuisen rakenteen perusteella. Entsyymi on ennen kaikkea proteiini, ja sen rakenteella ja laskostumisasteella on ratkaiseva merkitys sen toiminnalle.
Jokaiselle biokatalyytille on ominaista aktiivinen keskus, joka puolestaan on jaettu useisiin itsenäisiin toiminta-alueisiin:
1) Katalyyttinen keskus on proteiinin erityinen alue, jonka kautta entsyymi kiinnittyy substraattiin. Proteiinimolekyylin konformaatiosta riippuen katalyyttinen keskus voi saada erilaisia muotoja, joiden on sopia substraattiin samalla tavalla kuin lukon avaimeen. Tällainen monimutkainen rakenne selittää, miksi entsymaattinen proteiini on tertiäärisessä tai kvaternaarisessa tilassa.
2) Adsorptiokeskus - toimii "pidikkeenä". Tässä on ensinnäkin yhteys entsyymimolekyylin ja substraattimolekyylin välillä. Adsorptiokeskuksen muodostamat sidokset ovat kuitenkin erittäin heikkoja, mikä tarkoittaa, että katalyyttinen reaktio on palautuva tässä vaiheessa.
3) Allosteeriset keskukset voivat sijaita muodossaaktiivisessa kohdassa ja entsyymin koko pinnalla kokonaisuutena. Niiden tehtävänä on säädellä entsyymin toimintaa. Säätely tapahtuu inhibiittorimolekyylien ja aktivaattorimolekyylien avulla.
Entsyymimolekyyliin sitoutuvat aktivaattoriproteiinit nopeuttavat sen työtä. Inhibiittorit päinvastoin estävät katalyyttistä aktiivisuutta, ja tämä voi tapahtua kahdella tavalla: joko molekyyli sitoutuu allosteeriseen kohtaan entsyymin aktiivisen kohdan alueella (kilpaileva esto) tai se kiinnittyy proteiinin toiseen alueeseen. (ei-kilpaileva esto). Kilpailevaa estoa pidetään tehokkaampana. Loppujen lopuksi tämä sulkee paikan substraatin sitoutumiselle entsyymiin, ja tämä prosessi on mahdollista vain, jos inhibiittorimolekyylin ja aktiivisen keskuksen muoto täsmää lähes täydellisesti.
Entsyymi koostuu usein paitsi aminohapoista, myös muista orgaanisista ja epäorgaanisista aineista. Näin ollen apoentsyymi eristetään - proteiiniosa, koentsyymi - orgaaninen osa ja kofaktori - epäorgaaninen osa. Koentsyymiä voivat edustaa hiilihydraatit, rasvat, nukleiinihapot, vitamiinit. Kofaktorina puolestaan on useimmiten apumetalli-ioneja. Entsyymien aktiivisuus määräytyy sen rakenteen perusteella: koostumuksen muodostavat lisäaineet muuttavat katalyyttisiä ominaisuuksia. Erityyppiset entsyymit ovat tulosta kaikkien edellä mainittujen kompleksisten muodostustekijöiden yhdistelmästä.
entsyymien säätely
Entsyymit biologisesti aktiivisina aineina eivät aina ole elimistölle välttämättömiä. Entsyymien biokemia on sellainen, että ne voivat vahingoittaa elävää solua liiallisessa katalyysissä. Entsyymien haitallisten vaikutusten estämiseksi elimistössä niiden toimintaa on jotenkin säädeltävä.
T. Koska entsyymit ovat luonteeltaan proteiinia, ne tuhoutuvat helposti korkeissa lämpötiloissa. Denaturaatioprosessi on palautuva, mutta se voi vaikuttaa merkittävästi aineiden toimintaan.
pH:lla on myös suuri rooli sääntelyssä. Entsyymien suurin aktiivisuus havaitaan pääsääntöisesti neutraaleissa pH-arvoissa (7,0-7,2). On myös entsyymejä, jotka toimivat vain happamassa ympäristössä tai vain emäksisessä ympäristössä. Joten solulysosomeissa ylläpidetään alhaista pH:ta, jossa hydrolyyttisten entsyymien aktiivisuus on suurin. Jos ne vahingossa joutuvat sytoplasmaan, jossa ympäristö on jo lähempänä neutraalia, niiden aktiivisuus laskee. Tällainen suoja "itsesyöntiä" vastaan perustuu hydrolaasien toiminnan erityispiirteisiin.
On syytä mainita koentsyymin ja kofaktorin merkitys entsyymien koostumuksessa. Vitamiinien tai metalli-ionien läsnäolo vaikuttaa merkittävästi tiettyjen entsyymien toimintaan.
Entsyyminimikkeistö
Kaikki kehon entsyymit nimetään yleensä sen mukaan, kuuluvatko ne johonkin luokkaan, sekä substraatista, jonka kanssa ne reagoivat. Joskus nimessä ei käytetä systemaattisen nimikkeistön mukaan yhtä vaan kahta substraattia.
Esimerkkejä joidenkin entsyymien nimistä:
- Maksaentsyymit: laktaatti-dehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi.
- Entsyymin koko systemaattinen nimi: laktaatti-NAD+-oksidoreduktiaasi.
On myös triviaaleja nimiä, jotka eivät noudata nimikkeistön sääntöjä. Esimerkkejä ovat ruoansulatusentsyymit: trypsiini, kymotrypsiini, pepsiini.
Entsyymisynteesiprosessi
Entsyymien toiminnot määräytyvät geneettisellä tasolla. Koska molekyyli on suurelta osin proteiini, sen synteesi toistaa tarkasti transkriptio- ja translaatioprosessit.
Entsyymien synteesi tapahtuu seuraavan kaavion mukaisesti. Ensin DNA:sta luetaan tietoa halutusta entsyymistä, minkä seurauksena muodostuu mRNA:ta. Messenger-RNA koodaa kaikkia aminohappoja, jotka muodostavat entsyymin. Entsyymien säätely voi tapahtua myös DNA-tasolla: jos katalysoidun reaktion tuote on riittävä, geenin transkriptio pysähtyy ja päinvastoin, jos tuotetta tarvitaan, transkriptioprosessi aktivoituu.
Kun mRNA on saapunut solun sytoplasmaan, alkaa seuraava vaihe - translaatio. Endoplasmisen retikulumin ribosomeissa syntetisoituu primaarinen ketju, joka koostuu aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Primäärirakenteen proteiinimolekyyli ei kuitenkaan voi vielä suorittaa entsymaattisia toimintojaan.
Entsyymien aktiivisuus riippuu proteiinin rakenteesta. Samassa ER:ssä tapahtuu proteiinin kiertymistä, jonka seurauksena muodostuu ensin sekundäärisiä ja sitten tertiäärisiä rakenteita. Joidenkin entsyymien synteesi pysähtyy jo tässä vaiheessa, mutta katalyyttisen aktiivisuuden aktivoimiseksi se on usein välttämätöntäkoentsyymin ja kofaktorin lisääminen.
Tietyillä endoplasmisen retikulumin alueilla entsyymin orgaaniset komponentit ovat kiinnittyneet: monosakkaridit, nukleiinihapot, rasvat, vitamiinit. Jotkut entsyymit eivät voi toimia ilman koentsyymiä.
Kofaktorilla on ratkaiseva rooli proteiinin kvaternaarisen rakenteen muodostumisessa. Jotkut entsyymien toiminnot ovat käytettävissä vain, kun proteiini saavuttaa domeeniorganisaation. Siksi heille on erittäin tärkeää kvaternaarisen rakenteen läsnäolo, jossa useiden proteiinipallojen yhdistävänä linkkinä on metalli-ioni.
Useita entsyymien muotoja
On tilanteita, joissa tarvitaan useita entsyymejä, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta eroavat toisistaan joidenkin parametrien os alta. Esimerkiksi entsyymi voi toimia 20 asteessa, mutta 0 asteessa se ei enää pysty suorittamaan toimintojaan. Mitä elävän organismin tulisi tehdä tällaisessa tilanteessa matalissa ympäristön lämpötiloissa?
Tämä ongelma on helppo ratkaista käyttämällä useita entsyymejä samanaikaisesti, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta toimivat eri olosuhteissa. Entsyymejä on kahta tyyppiä:
- Isoentsyymit. Tällaisia proteiineja koodaavat eri geenit, ne koostuvat erilaisista aminohapoista, mutta katalysoivat samaa reaktiota.
- Todelliset monikkomuodot. Nämä proteiinit transkriptoidaan samasta geenistä, mutta peptidit ovat modifioituja ribosomeissa. Tulos on useita saman entsyymin muotoja.
BTämän seurauksena ensimmäinen monimuotojen tyyppi muodostuu geneettisellä tasolla, kun taas toinen tyyppi muodostuu translaation jälkeisellä tasolla.
entsyymien merkitys
Entsyymien käyttö lääketieteessä rajoittuu uusien lääkkeiden vapauttamiseen, joissa aineita on jo oikea määrä. Tutkijat eivät ole vielä löytäneet tapaa stimuloida puuttuvien entsyymien synteesiä elimistöstä, mutta nykyään on laaj alti saatavilla lääkkeitä, jotka voivat tilapäisesti korvata niiden puutteen.
Solussa olevat eri entsyymit katalysoivat monenlaisia elämää ylläpitäviä reaktioita. Yksi näistä enismeista edustaa nukleaasiryhmää: endonukleaasit ja eksonukleaasit. Heidän tehtävänsä on ylläpitää nukleiinihappojen tasoa solussa ja poistaa vaurioitunut DNA ja RNA.
Älä unohda sellaista ilmiötä kuin veren hyytymistä. Koska tämä prosessi on tehokas suojakeino, se on useiden entsyymien hallinnassa. Tärkein niistä on trombiini, joka muuttaa inaktiivisen fibrinogeeniproteiinin aktiiviseksi fibriiniksi. Sen säikeet muodostavat eräänlaisen verkoston, joka tukkii suonen vauriokohdan ja estää siten liiallisen verenhukan.
Entsyymejä käytetään viininvalmistuksessa, panimossa ja monien fermentoitujen maitotuotteiden valmistuksessa. Hiivaa voidaan käyttää alkoholin valmistamiseen glukoosista, mutta sen uute riittää tämän prosessin onnistumiseen.
Mielenkiintoisia faktoja, joita et tiennyt
- Kaikilla kehon entsyymeillä on v altava massa - 5000 -1000000 Kyllä. Tämä johtuu proteiinin läsnäolosta molekyylissä. Vertailun vuoksi: glukoosin molekyylipaino on 180 Da ja hiilidioksidin vain 44 Da.
- Tähän mennessä on löydetty yli 2000 entsyymiä, joita on löydetty eri organismien soluista. Useimpia näistä aineista ei kuitenkaan vielä täysin ymmärretä.
- Entsyymiaktiivisuutta käytetään tehokkaiden pyykinpesuaineiden tuottamiseen. Täällä entsyymeillä on sama rooli kuin kehossa: ne hajottavat orgaanista ainetta, ja tämä ominaisuus auttaa torjumaan tahroja. On suositeltavaa käyttää samanlaista pesujauhetta enintään 50 asteen lämpötilassa, muuten denaturaatioprosessi voi tapahtua.
- Tilastojen mukaan 20 % ihmisistä ympäri maailmaa kärsii jonkin entsyymin puutteesta.
- Entsyymien ominaisuudet ovat olleet tiedossa hyvin kauan, mutta vasta vuonna 1897 ihmiset ymmärsivät, että ei itse hiivaa, vaan niiden solujen uutetta voidaan käyttää sokerin käymiseen alkoholiksi.
