Väliväliset filamentit ovat eukaryoottisoluille ominaista rakennetta. Ne ovat itsekokoontuvia ja kemiallisesti kestäviä. Välimuotofilamenttien rakenteen ja toiminnan määräävät proteiinimolekyylien sidosten ominaisuudet. Ne eivät ainoastaan muodosta solurakennetta, vaan myös varmistavat organellien vuorovaikutuksen.
Yleinen kuvaus
Filamentit ovat rihmamaisia proteiinirakenteita, jotka osallistuvat sytoskeleton rakentamiseen. Halkaisijan mukaan ne jaetaan 3 luokkaan. Välifilamenttien (IF) keskimääräinen poikkileikkausarvo on 7-11 nm. Ne ovat väliasemassa Ø5-8 nm mikrofilamenttien ja Ø25 nm mikrotubulusten välissä, joista he ovat saaneet nimensä.
Näitä rakenteita on 2 tyyppiä:
- Lamiini. Ne ovat ytimessä. Kaikilla eläimillä on laminaariset filamentit.
- Sytoplasminen. Ne sijaitsevat sytoplasmassa. Saatavana sukkulamadoille, nilviäisille, selkärankaisille. Jälkimmäisissä tietyt solutyypit saattavat puuttua (esimerkiksi gliasoluissa).
Sijainti
Väliväliset filamentit ovat yksi elävien organismien sytoskeleton pääelementeistä, joiden solut sisältävät ytimiä (eukaryootteja). Prokaryooteilla on myös analogeja näille fibrillaarisille rakenteille. Niitä ei löydy kasvisoluista.
Suurin osa filamenteista sijaitsee perinukleaarisella vyöhykkeellä ja fibrillikimpuilla, jotka sijaitsevat plasmakalvon alla ja ulottuvat solujen keskustasta reunoihin. Niitä on erityisen paljon niissä lajeissa, jotka ovat alttiina mekaaniselle rasitukselle - lihaksissa, epiteelisyydessä ja myös hermosäikeiden soluissa.
Proteiinityypit
Kuten tutkimukset osoittavat, proteiinit, jotka muodostavat välifilamentteja, erotetaan solutyypistä ja niiden erilaistumisvaiheesta riippuen. Ne kaikki liittyvät kuitenkin toisiinsa.
Intermediate filamenttiproteiinit jaetaan 4 tyyppiin:
- Keratiinit. Ne muodostavat polymeerejä kahdesta alatyypistä - happamasta ja neutraalista. Näiden yhdisteiden molekyylipaino vaihtelee välillä 40 000 - 70 000 amu. m. Kudoslähteestä riippuen keratiinien erilaisten heterogeenisten muotojen lukumäärä voi olla useita kymmeniä. Ne on jaettu kahteen ryhmään isoformien mukaan - epiteeli (usein) ja kiimainen, jotka muodostavat eläinten karvat, sarvet, kynnet ja höyhenet.
- Toisessa tyypissä yhdistetään 3 tyyppistä proteiineja, joilla on lähes sama molekyylipaino (45 000-53 000 amu). Näitä ovat: vimentiini (sidekudos, levyepiteelisolut,vuoraa veren ja imusuonten pintaa; verisolut) desmiini (lihaskudos); periferiini (perifeeriset ja keskushermosolut); gliafibrillaarinen hapan proteiini (erittäin spesifinen aivojen proteiini).
- Neurofilamenttiproteiineja löytyy hermosoluista, sylinterimäisistä prosesseista, jotka kuljettavat impulsseja hermosolujen välillä.
- Tumakalvon alla olevan tuman kalvon proteiinit. He ovat kaikkien muiden PF:n edelläkävijöitä.
Välipohjaiset filamentit voivat koostua useista edellä mainituista aineista.
Ominaisuudet
PF:n ominaisuudet määräytyvät niiden seuraavien ominaisuuksien perusteella:
- suuri määrä polypeptidimolekyylejä poikkileikkauksessa;
- voimakkaat hydrofobiset vuorovaikutukset, joilla on tärkeä rooli makromolekyylien kokoonpanossa kiertyneen superkelan muodossa;
- tetrameerien muodostuminen, joilla on korkea sähköstaattinen vuorovaikutus.
Tämän seurauksena välilangat saavat vahvan kierretyn köyden ominaisuudet - ne taipuvat hyvin, mutta eivät katkea. Reagensseilla ja vahvoilla elektrolyyteillä käsiteltynä nämä rakenteet liukenevat viimeisenä, eli niille on ominaista korkea kemiallinen stabiilisuus. Joten ureassa olevien proteiinimolekyylien täydellisen denaturoitumisen jälkeen filamentit voivat koota itsenäisesti. Ulkopuolelta tuodut proteiinit integroituvat nopeasti näiden yhdisteiden jo olemassa olevaan rakenteeseen.
Rakenne
Rakenteeltaan välilangat ovat haarautumattomiapolymeerejä, jotka kykenevät sekä muodostamaan makromolekyyliyhdisteitä että depolymeroitumaan. Niiden rakenteellinen epävakaus auttaa soluja muuttamaan muotoaan.
Huolimatta siitä, että filamenteilla on monipuolinen koostumus proteiinityypin mukaan, niillä on sama rakennesuunnitelma. Molekyylien keskellä on alfaheliksi, joka on oikeanpuoleisen kierteen muotoinen. Se muodostuu hydrofobisten rakenteiden välisistä kosketuksista. Sen rakenne sisältää 4 spiraalisegmenttiä, jotka on erotettu lyhyillä ei-spiraaliosilla.
Alfaheliksin päissä on alueita, joilla on määrittelemätön rakenne. Niillä on tärkeä rooli filamenttien kokoamisessa ja vuorovaikutuksessa soluorganellien kanssa. Niiden koko ja proteiinisekvenssi vaihtelevat suuresti eri IF-lajien välillä.
Rakennusproteiinia
PF:n päärakennusmateriaali ovat dimeerit – monimutkaiset molekyylit, jotka koostuvat kahdesta yksinkertaisesta molekyyleistä. Yleensä ne sisältävät 2 erilaista proteiinia, jotka on yhdistetty sauvan muotoisilla rakenteilla.
Sytoplasmatyyppiset filamentit koostuvat dimeereistä, jotka muodostavat 1 lohkon paksuisia lankoja. Koska ne ovat yhdensuuntaisia mutta vastakkaisia, niissä ei ole napaisuutta. Nämä dimeeriset molekyylit voivat myöhemmin muodostaa monimutkaisempia.
Toiminnot
Välifilamenttien päätoiminnot ovat seuraavat:
- kennojen ja niiden prosessien mekaanisen lujuuden varmistaminen;
- sopeutuminen stressitekijöihin;
- osallistuminenkontaktit, jotka tarjoavat vahvan soluyhteyden (epiteeli- ja lihaskudos);
- proteiinien ja organellien solunsisäinen jakautuminen (Golgi-laitteiston, lysosomien, endosomien, tumien lokalisaatio);
- osallistuminen lipidien kuljetukseen ja signalointiin solujen välillä.
PF vaikuttavat myös mitokondrioiden toimintaan. Kuten hiirillä tehdyt laboratoriokokeet osoittavat, niillä yksilöillä, joilta puuttuu desmiinigeeni, näiden organellien solunsisäinen järjestys häiriintyy ja itse solut ohjelmoidaan lyhyemmälle elinkaarelle. Tämän seurauksena kudosten hapenkulutus vähenee.
Toisa alta välifilamenttien läsnäolo edistää mitokondrioiden liikkuvuuden vähenemistä. Jos vimentiini viedään soluun keinotekoisesti, IF-verkko voidaan palauttaa.
Lääketieteellinen merkitys
PF:n synteesin, kertymisen ja rakenteen rikkomukset johtavat joidenkin patologisten tilojen syntymiseen:
- Hyaliinipisaroiden muodostuminen maksasolujen sytoplasmaan. Toisella tavalla niitä kutsutaan Malloryn kappaleiksi. Nämä rakenteet ovat epiteelityyppisiä IF-proteiineja. Ne muodostuvat pitkäaikaisessa altistumisessa alkoholille (akuutti alkoholihepatiitti) sekä aineenvaihduntaprosessien rikkoutuessa primaarisessa hepatosellulaarisessa maksasyövässä (potilailla, joilla on virushepatiitti B ja kirroosi), ja sapen pysähtyminen maksaan ja sappirakkoon. Alkoholihyaliinilla on immunogeenisiä ominaisuuksia, mikä määrää systeemisen patologian kehittymisen.
- Kun geenit mutatoituvat,Keratiinien tuotannosta vastuussa perinnöllinen ihosairaus - epidermolysis bullosa. Tässä tapauksessa on rikottu ihon ulkokerroksen kiinnittymistä tyvikalvoon, joka erottaa sen sidekudoksesta. Tämän seurauksena muodostuu eroosiota ja kuplia. Ihosta tulee erittäin herkkä pienimmille mekaanisille vaurioille.
- Seniilien plakkien ja neurofibrillisten vyyhtymien muodostuminen aivosoluissa Alzheimerin taudissa.
- Jotkin kardiomyopatiatyypit, jotka liittyvät liialliseen PF:n kertymiseen.
Toivomme, että artikkelimme vastasi kaikkiin kysymyksiisi.
