Sanalla "entsyymi" on latinalaiset juuret. Käännöksessä se tarkoittaa "hapantaikina". Englannissa käytetään käsitettä "entsyymi", joka on johdettu kreikkalaisesta termistä, joka tarkoittaa samaa asiaa. Entsyymit ovat erikoistuneita proteiineja. Ne muodostuvat soluissa ja niillä on kyky nopeuttaa biokemiallisten prosessien kulkua. Toisin sanoen ne toimivat biologisina katalyytteinä. Tarkastellaanpa edelleen, mikä muodostaa entsyymien toiminnan spesifisyyden. Spesifisyystyypit kuvataan myös artikkelissa.
Yleiset ominaisuudet
Joidenkin entsyymien katalyyttisen aktiivisuuden ilmentyminen johtuu useiden muiden kuin proteiiniyhdisteiden läsnäolosta. Niitä kutsutaan kofaktoreiksi. Ne on jaettu kahteen ryhmään: metalli-ionit ja useat epäorgaaniset aineet sekä koentsyymit (orgaaniset yhdisteet).
Toimintamekanismi
Kemiallisen luonteensa vuoksi entsyymit kuuluvat proteiinien ryhmään. Kuitenkin, toisin kuin jälkimmäinen, tarkasteltavat elementit sisältävät aktiivisen paikan. Se on ainutlaatuinen aminohappotähteiden funktionaalisten ryhmien kompleksi. Ne ovat tiukasti avaruudessa orientoituneita entsyymin tertiäärisen tai kvaternaarisen rakenteen vuoksi. Epäaktiivinenkeskus on eristetty katalyyttinen ja substraattikohdat. Jälkimmäinen määrittää entsyymien spesifisyyden. Substraatti on aine, johon proteiini vaikuttaa. Aikaisemmin uskottiin, että heidän vuorovaikutuksensa tapahtuu "linnan avaimen" periaatteella. Toisin sanoen aktiivisen kohdan tulee vastata selvästi substraattia. Tällä hetkellä vallitsee erilainen hypoteesi. Tarkkaa vastaavuutta ei uskota olevan aluksi, mutta se ilmenee aineiden vuorovaikutuksen aikana. Toinen - katalyyttinen - kohta vaikuttaa toiminnan spesifisyyteen. Toisin sanoen se määrittää nopeutetun reaktion luonteen.
Rakennus
Kaikki entsyymit on jaettu yksi- ja kaksikomponenttisiin. Ensin mainituilla on rakenne, joka on samanlainen kuin yksinkertaisten proteiinien rakenne. Ne sisältävät vain aminohappoja. Toinen ryhmä - proteiinit - sisältää proteiini- ja ei-proteiiniosat. Viimeinen on koentsyymi, ensimmäinen on apoentsyymi. Jälkimmäinen määrittää entsyymin substraattispesifisyyden. Toisin sanoen se suorittaa substraattipaikan tehtävän aktiivisessa keskustassa. Koentsyymi toimii vastaavasti katalyyttisenä alueena. Se liittyy toiminnan erityisyyteen. Vitamiinit, metallit ja muut alhaisen molekyylipainon yhdisteet voivat toimia koentsyymeinä.
Katalyysi
Kaikkien kemiallisten reaktioiden esiintyminen liittyy vuorovaikutuksessa olevien aineiden molekyylien törmäykseen. Niiden liikkeen järjestelmässä määrää potentiaalisen vapaan energian läsnäolo. Kemiallista reaktiota varten on välttämätöntä, että molekyylit muuttuvatkunto. Toisin sanoen heillä on oltava tarpeeksi voimaa kulkeakseen energiaesteen läpi. Se edustaa energian vähimmäismäärää, jolla kaikki molekyylit saadaan reaktiivisiksi. Kaikki katalyytit, mukaan lukien entsyymit, pystyvät alentamaan energiaestettä. Tämä edistää reaktion nopeutta.
Mikä on entsyymien spesifisyys?
Tämä kyky ilmaistaan vain tietyn reaktion kiihtyvyydessä. Entsyymit voivat vaikuttaa samaan substraattiin. Jokainen niistä kuitenkin nopeuttaa vain tiettyä reaktiota. Entsyymin reaktiivinen spesifisyys voidaan jäljittää pyruvaattidehydrogenaasikompleksin esimerkillä. Se sisältää proteiineja, jotka vaikuttavat PVK:hen. Tärkeimmät niistä ovat: pyruvaattidehydrogenaasi, pyruvaattidekarboksylaasi, asetyylitransferaasi. Itse reaktiota kutsutaan PVC:n oksidatiiviseksi dekarboksylaatioksi. Sen tuote on aktiivinen etikkahappo.
Luokittelu
On olemassa seuraavan tyyppisiä entsyymispesifisyyttä:
- Stereokemiallinen. Se ilmaistaan aineen kyvyssä vaikuttaa yhteen mahdollisista substraattistereoisomeereista. Esimerkiksi fumaraattihydrtaasi pystyy vaikuttamaan fumaraattiin. Se ei kuitenkaan vaikuta cis-isomeeriin - maleiinihappoon.
- Absoluuttinen. Tämän tyyppisten entsyymien spesifisyys ilmaistaan aineen kyvyssä vaikuttaa vain tiettyyn substraattiin. Esimerkiksi sakkaroosi reagoi yksinomaan sakkaroosin kanssa, arginaasi arginiinin kanssa ja niin edelleen.
- Sukulainen. Entsyymien spesifisyys tässätapaus ilmaistaan aineen kyvynä vaikuttaa substraattien ryhmään, joissa on samantyyppinen sidos. Esimerkiksi alfa-amylaasi reagoi glykogeenin ja tärkkelyksen kanssa. Niissä on glykosidityyppinen sidos. Trypsiini, pepsiini, kymotrypsiini vaikuttavat moniin peptidiryhmän proteiineihin.
Lämpötila
Entsyymit ovat spesifisiä tietyissä olosuhteissa. Useimmille niistä pidetään optimaalisena lämpötilana + 35 … + 45 astetta. Kun aine asetetaan olosuhteisiin, joissa on alhaisemmat nopeudet, sen aktiivisuus laskee. Tätä tilaa kutsutaan palautuvaksi inaktivoitumiseksi. Kun lämpötila nousee, hänen kykynsä palautuvat. On syytä sanoa, että kun se asetetaan olosuhteisiin, joissa t on korkeampi kuin ilmoitetut arvot, tapahtuu myös inaktivoitumista. Tässä tapauksessa se on kuitenkin peruuttamaton, koska sitä ei palauteta, kun lämpötila laskee. Tämä johtuu molekyylin denaturoitumisesta.
pH:n vaikutus
Molekyylin varaus riippuu happamuudesta. Vastaavasti pH vaikuttaa aktiivisen kohdan aktiivisuuteen ja entsyymin spesifisyyteen. Jokaisen aineen optimaalinen happamuusindeksi on erilainen. Useimmissa tapauksissa se on kuitenkin 4-7. Esimerkiksi syljen alfa-amylaasin optimaalinen happamuus on 6,8. Samaan aikaan on useita poikkeuksia. Esimerkiksi pepsiinin optimaalinen happamuus on 1,5-2,0, kymotrypsiinin ja trypsiinin 8-9.
Keskittyminen
Mitä enemmän entsyymiä on, sitä nopeampi reaktionopeus. Samanlaisiajohtopäätös voidaan tehdä myös substraatin pitoisuudesta. Kohteen kyllästyspitoisuus määritetään kuitenkin teoreettisesti kullekin aineelle. Sen avulla käytettävissä oleva substraatti miehittää kaikki aktiiviset keskukset. Tässä tapauksessa entsyymin spesifisyys on maksimaalinen riippumatta siitä, mitä kohteita myöhemmin lisätään.
Sääntelyyn liittyvät aineet
Ne voidaan jakaa estäjiin ja aktivaattoreihin. Molemmat näistä luokat on jaettu epäspesifisiin ja erityisiin. Jälkimmäisen tyyppisiä aktivaattoreita ovat sappisuolat (haiman lipaasi), kloridi-ionit (alfa-amylaasi), suolahappo (pepsiini). Epäspesifiset aktivaattorit ovat magnesiumioneja, jotka vaikuttavat kinaaseihin ja fosfataaseihin, ja spesifiset estäjät ovat proentsyymien terminaalisia peptidejä. Jälkimmäiset ovat aineiden inaktiivisia muotoja. Ne aktivoituvat terminaalisten peptidien pilkkoutuessa. Niiden erityistyypit vastaavat jokaista yksittäistä proentsyymiä. Esimerkiksi inaktiivisessa muodossa trypsiiniä tuotetaan trypsinogeenin muodossa. Sen aktiivinen keskus on suljettu terminaalisella heksapeptidillä, joka on spesifinen estäjä. Aktivointiprosessissa se jaetaan. Tämän seurauksena trypsiinin aktiivinen kohta avautuu. Epäspesifiset estäjät ovat raskasmetallien suoloja. Esimerkiksi kuparisulfaatti. Ne aiheuttavat yhdisteiden denaturoitumista.
Esto
Se voi olla kilpailukykyistä. Tämä ilmiö ilmaistaan rakenteellisen samank altaisuuden ilmaantumisena inhibiittorin ja substraatin välillä. He ovatryhtyä taisteluun kommunikaatiosta aktiivisen keskuksen kanssa. Jos inhibiittoripitoisuus on suurempi kuin substraatin, muodostuu kompleksinen entsyymi-inhibiittori. Kun kohdeainetta lisätään, suhde muuttuu. Tämän seurauksena estäjä pakotetaan pois. Esimerkiksi sukkinaatti toimii substraattina sukkinaattidehydrogenaasille. Inhibiittoreita ovat oksaaliasetaatti tai malonaatti. Kilpailevia vaikutuksia pidetään reaktiotuotteina. Usein ne ovat samanlaisia kuin substraatit. Esimerkiksi glukoosi-6-fosfaatin tuote on glukoosi. Substraatti on glukoosi-6-fosfaattia. Ei-kilpaileva esto ei tarkoita rakenteellista samank altaisuutta aineiden välillä. Sekä inhibiittori että substraatti voivat sitoutua entsyymiin samanaikaisesti. Tässä tapauksessa muodostuu uusi yhdiste. Se on kompleksi-entsyymi-substraatti-inhibiittori. Vuorovaikutuksen aikana aktiivinen keskus on estetty. Tämä johtuu inhibiittorin sitoutumisesta AC:n katalyyttiseen kohtaan. Esimerkki on sytokromoksidaasi. Tälle entsyymille happi toimii substraattina. Syaanivetyhapon suolat ovat sytokromioksidaasin estäjiä.
Allosteerinen sääntely
Joissakin tapauksissa entsyymin spesifisyyden määräävän aktiivisen keskuksen lisäksi on vielä yksi linkki. Se on allosteerinen komponentti. Jos samanniminen aktivaattori sitoutuu siihen, entsyymin tehokkuus kasvaa. Jos inhibiittori reagoi allosteerisen keskuksen kanssa, aineen aktiivisuus vähenee vastaavasti. Esimerkiksi adenylaattisyklaasi jaguanylaattisyklaasit ovat entsyymejä, jotka säätelevät allosteerista tyyppiä.
